阿尔茨海默症(Alzheimers disease，AD)是一种神经退行性疾病，主要临床特征为学习、记忆和认知功能障碍。随着人口老龄化问题的出现，AD对人类健康的危害日益严峻。AD的发病机制非常复杂，但目前普遍认为β-淀粉样肽（β-amyloid,Aβ）在AD发生和发展过程中发挥重要作用。凝溶胶蛋白(gelsolin，GSN)是一种重要的肌动蛋白结合蛋白，通过对肌动蛋白的调节，GSN在细胞骨架重排、细胞运动以及凋亡等过程中都发挥着重要作用。　　近年来越来越多的研究发现，GSN与AD的发生、发展相关。GSN能够减少转基因小鼠脑中的老年斑数量、降低Aβ水平。为了进一步阐明GSN在AD发生和发展中的作用，探索GSN清除老年斑的作用机制，本文主要针对GSN与Aβ的相互作用展开了研究。　　我们首先在原核表达系统中成功表达了带有His标签的GSN，并利用镍亲和层析对其进行纯化。在优化纯化条件后获得的GSN纯度可达到97％。我们实现了带有GST（谷胱甘肽巯基转移酶）标签Aβ42的原核表达，并通过优化表达条件增加了GST-Aβ42融合蛋白的可溶性表达，利用谷胱甘肽亲和层析进行了GST-Aβ42的纯化工作。最后，我们将GSN与Aβ42-GFP在大肠杆菌系统中共表达，通过荧光检测法研究GSN与Aβ的相互作用，并用等温滴定量热法验证了GSN与Aβ的相互作用。本文实验结果表明，GSN可以与Aβ作用并抑制其积聚，而且GSN被Caspase-3剪切后丧失其抑制作用。本文的研究工作有助于进一步阐明GSN清除老年斑的作用机制。