Ras是最早发现的原癌基因，Ras的异常激活是主要的致癌因素，是影响肿瘤发生和发展的重要过程。Ras的异常活化会激活下游信号通路，包括促分裂原活化蛋白激酶通路(MAPK)、磷酸肌醇-3激酶(PI3K)/AKT通路、蛋白激酶C(PKC)和Ral鸟嘌呤核苷酸解离刺激物(RalGDS)，导致细胞恶性转化，细胞间粘附减弱、迁移和侵袭能力增强等。另一方面，异常的糖基化修饰也普遍存在于癌细胞中。在肿瘤恶性转化中，糖基化的主要改变体现在复杂型β1,6-分支的N-聚糖表达的增加。为了研究Ras信号通路调控细胞N-糖基转移的机制，本实验在MCF7细胞中转染了H-Ras及其活性化突变体的Tet-on表达系统，来研究H-Ras活性化突变体及其下游通路对MCF7细胞膜蛋白N-糖基化修饰的影响。
　　通过LectinBlot实验，检测了过表达H-Ras活性化突变体的MCF7细胞膜蛋白中ConA及L-PHA识别的N-糖基化水平变化，发现L-PHA识别的N-糖基化修饰明显增强，而表达H-Ras-12V-37G突变体的细胞膜蛋白的L-PHA糖基化水平与H-Ras-12V相比明显下降。Lectinstaining实验显示，MCF7表达H-Ras活性化突变体之后，L-PHA和ConA识别的N-糖链分布更集中于细胞伪足处。划痕实验和侵袭小室实验显示，MCF7表达H-Ras活性化突变体之后，细胞迁移和侵袭能力明显增强。实时定量PCR结果显示，MCF7表达H-Ras活性化突变体之后，GnT-Ⅲ/Ⅳ的表达量降低，GnT-Ⅴ的表达量升高。通过RNA干扰和小分子抑制剂处理，Raf-MEK-ERK在调控GnT-Ⅲ/Ⅳ/Ⅴ的表达中占主导地位。
　　综上所述，活化的H-Ras通过差异化的下游通路来调控细胞N-糖基化转移酶的表达，从而影响细胞膜N-糖基化修饰，并进而影响细胞运动能力。