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机体在受到外来病原微生物入侵时，会启动天然免疫反应和获得性免疫反应，干扰素在其中发挥了重要的作用。干扰素与相应受体结合可诱导下游干扰素诱导基因的表达，进而对抗外来微生物的入侵。干扰素诱导蛋白还被报道在癌症发生、发展和免疫反应中发挥作用。NMI和IFP35均为干扰素诱导蛋白。NMI在癌症发生和发展、免疫反应及病毒感染中发挥作用，而IFP35则主要在病毒感染中发挥作用，可能与各种疾病相关。此外，NMI与IFP35为同源蛋白，均含有NID结构域(NMI/IFP35Domain)，两者可在胞内形成大分子量复合物。然而，NMI与IFP35形成复合物的结构基础及其结构与功能的关系尚不清楚。 在本文的工作中，我们尝试从结构生物学的角度对NMI、IFP35及NMI-IFP35复合体进行研究。我们体外重组表达了鼠源NMI、鼠源IFP35及鼠源NMI-IFP35蛋白复合体，得到了纯度较高且较为均一的鼠源NMI和鼠源NMI-IFP35复合体蛋白。但在对于这些样品的结晶筛选中，我们都没有获得晶体。此外，我们对NMI中的NID结构域进行了体外重组表达与纯化，得到了适于结晶的蛋白并成功筛选、优化得到适于衍射的晶体。分辨率为1.6(A)的NMI NID结构显示，该结构一个不对称单位中含有5个结构类似的NMI NID分子。与实验室已解析出的IFP35NID结构对比，NMI NID只有一种聚集状态，且在解析得到的NMI NID结构中，5个分子间不存在结构域的交换，与IFP35NID二体的结构更为相似。进一步的结构分析显示，由α螺旋1介导的相互作用可能是NID结构域中比较保守的一种相互作用。 我们的研究还发现NMI与IFP35为内源性的损伤相关分子模式，可以激活免疫反应。我们对NMI NID和IFP35NID是否可以激活免疫反应进行了研究，发现NMI NID和IFP35NID二聚体激活免疫反应的活性较弱，而IFP35NID八聚体激活免疫反应的活性较强。另外，根据已有的报道，我们还对NMI和IFP35所报道的一些功能进行了探讨。