现今生物材料的研究能否成功,关键之一是理想三维结构支架的构造。生物材料支架能为细胞生长提供依附的载体,并能促进细胞的生长,最终形成具有一定功能和形态的组织或器官。因此,寻找能充分发挥组织再生潜力的细胞外基质材料是研究的核心内容。胶原蛋白具有良好的生物和化学特性。它来源广泛;具有低抗原性、良好的生物相容性、生物可降解性且在体内一定时间内分解成易于吸收的小分子和短肽;具有较好的可溶解性,官能团多容易改性,与其它生物活性组分在一起使用,具有协同效应,易于细胞在胶原材料表面增殖生长。经过多年的生物和临床应用,人们发现胶原蛋白作为生物支架材料的不足,这严重制约着胶原蛋白良好特性的发挥。人们发现,胶原蛋白力学强度不大,不能承受作为体内组织器官的力学环境的要求;溶解后的胶原蛋白,不易固定;生物降解速率快,不易控制。这些都与胶原蛋白相对较低的分子量和粒径有关。基于对以往已经应用在胶原蛋白的各种物理和化学交联改性方法的总结,本论文采用一种应用在胶原蛋白上的新型交联剂——γ-硫代丁内酯,来对天然胶原蛋白进行硫代交联改性。以新鲜猪皮为初始原料,经枯草杆菌中性蛋白酶A.S1.398 两步(抑活)热溶法提取胶原蛋白,在交联剂的作用下,发生化学改性,系统的研究了不同酸溶液、不同咪唑用量产生的不同pH 和溶液环境和不同改性温度对胶原蛋白物理化学性质的影响。包括对胶原蛋白的分子量、粒径大小及分布、蛋白纤维形貌、氨基酸组成变化和蛋白凝胶热机械性能的表征,还有蛋白膜材料的表面亲水性、力学性能的研究,以及蛋白改性后可纺性的考察。实验结果表明,此交联方法能够对胶原蛋白进行较为明显的改性,平均分