本论文研究并揭示了腾冲嗜热厌氧杆菌中三个单链DNA结合蛋白不同的生化特性。SSB1只在蛋白：DNA摩尔比较高的情况下才表现出其ssDNA结合功能。当蛋白浓度提高一倍时，SSB1在结合ssDNA的同时表现出降解ssDNA的活性，表明蛋白浓度的变化可以导致蛋白生化功能的改变。SSB1识别特异的单链DNA序列并进行切割。被切割的底物可以是寡核苷酸链，也可以是紧邻双链的单链区域。双链DNA既不能被SSB1结合，也不能被其切割。SSB1-N只具有ssDNA结合活性，而SSB1-C与SSB1相似，具有结合和降解ssDNA的双重活性。SSB1和SSB1-C识别的ssDNA序列都倾向于形成短的发夹状结构。SSB1的双重活性仅在25℃-55℃表现，在高于65℃时失活。同时Western blot分析揭示SSB1在45℃和55℃的表达水平高于65℃和75℃。我们推测当菌株在55℃以下生长时，SSB1独立行使其双重生化功能，而当菌株在65℃和75℃下生长时，SSB1则通过与其它蛋白的互作而起作用。　　 SSB2和SSB3只有稳定的ssDNA结合功能。SSB2与59 nt及70 nt结合分别形成两个或三个SSB2-DNA复合物，SSB3结合59 nt及70 nt则形成三个或四个SSB3-DNA复合物。35 nt与两蛋白结合只能各形成一个蛋白-DNA复合物。上述结果表明，SSB2和SSB3所形成的DNA-蛋白复合物的数目是由蛋白浓度、DNA链的长度决定的。SSB2具有较高的热稳定性，而SSB3的热稳定性较低。此外，-70℃低温保藏导致SSB2和SSB3的功能构象减少，说明，SSB2和SSB3都有“低温不稳定性”。Western blotting显示SSB2和SSB3的表达受菌体培养温度的影响，暗示两蛋白的表达可能受温度应答机制的调控。　　 本文的工作揭示了腾冲嗜热菌中单链DNA结合蛋白的复杂而新颖的生物化学功能，为微生物的嗜热机制的研究提供了新的数据。