病毒入侵宿主细胞始于病毒与宿主细胞表面受体之间的相互作用;进入宿主细胞后，病毒借助宿主蛋白完成自身基因组的复制、蛋白的合成，以及新病毒颗粒的组装、释放等过程。病毒生活周期的每一步都离不开与宿主蛋白之间的互动。因此研究病毒与宿主蛋白之间的相互作用情况，对于揭示病毒的感染机制具有重要的意义。　　本研究以大肠杆菌生物素连接酶的突变体BirA*作为技术基础，研究病毒蛋白与宿主蛋白之间的相互作用。BirA*具有距离依赖性生物素化功能，即细胞内与BirA*在空间位置上接近的蛋白能够被其生物素化标记，科学家利用BirA*这一特性，建立了一种研究蛋白质相互作用的方法，取名为BioID。利用此方法，将BirA*与病毒蛋白构建成为融合蛋白表达在病毒的宿主细胞中，被BirA*标记的蛋白质通过链霉亲和纯化分离出来，就得到潜在的相互作用蛋白质。将埃博拉病毒的四个基质蛋白VP24、VP30、VP35和VP40分别与BirA*构建成融合蛋白，转入HEK293T细胞和THP-1细胞中，来研究病毒与宿主细胞内蛋白的相互作用，通过标记、纯化、质谱分析得到潜在的相互作用蛋白质，对其中一部分数据进行验证，得到与埃博拉病毒VP24蛋白相互作用的宿主蛋白质Nup85、Nup62和CPT2。　　同时，提出一个构想，利用BirA*建立一种新的技术方法，研究病毒与细胞表面蛋白之间的相互作用，即利用BirA*寻找病毒受体。为了验证方法的可行性，将SARS-CoV的S蛋白受体结合区RBD与BirA*构建成融合蛋白，用一定的方法灵活地定位在细胞膜表面，试图用融合蛋白标记并纯化出SARS的已知受体ACE2。由于方法还未建立成熟，目前尚未在被标记的蛋白质中检测到ACE2蛋白。其中存在着一些需要改进的问题。