【摘 要】
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本文以牛血清白蛋白(BSA)作为模型蛋白,分别选择四种HMG-CoA还原酶抑制剂(辛伐他汀、普伐他汀、氟伐他汀、匹伐他汀)作为研究对象。在模拟人体生理环境的条件下,采用多种光谱法
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本文以牛血清白蛋白(BSA)作为模型蛋白,分别选择四种HMG-CoA还原酶抑制剂(辛伐他汀、普伐他汀、氟伐他汀、匹伐他汀)作为研究对象。在模拟人体生理环境的条件下,采用多种光谱法和分子对接法来研究HMG-CoA还原酶抑制剂与牛血清白蛋白(BSA)相互作用。 稳态荧光实验结果表明HMG-CoA还原酶抑制剂均能猝灭BSA的内源性荧光,属于静态猝灭过程。BSA与HMG-CoA还原酶抑制剂的作用位点数约等于1,表明药物与BSA是按1:1结合的。实验获得的热力学参数(ΔH0,ΔS0,ΔG0)均为负值,说明HMG-CoA还原酶抑制剂与BSA的作用过程是自发进行的,HMG-CoA还原酶抑制剂与BSA相互作用的主要动力是氢键与范德华力。 紫外可见分光光度法、同步荧光光谱法、三维荧光光谱法及傅里叶红外光谱法实验结果均表明HMG-CoA还原酶抑制剂与BSA的相互作用导致BSA主肽链的伸展程度增大,α-螺旋的含量减少,BSA的空间构象发生了不同程度的变化。 分子对接结果表明HMG-CoA还原酶抑制剂在BSA的结合位置均是Site II,辛伐他汀与BSA的Gln-389和Asn-390形成氢键作用,普伐他汀与BSA的Gln-389和Arg-409形成氢键作用,氟伐他汀与BSA的Asn-390、Gln-393和Arg-409形成氢键作用,匹伐他汀与BSA的Gln-389、Gln-393和Arg-409形成氢键作用。HMG-CoA还原酶抑制剂在对接前后的空间构象都发生了明显的改变。
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