【摘 要】
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阴沟肠杆菌LB37是本实验室在前期工作中分离纯化得到的一株性能优良的黄原胶降解菌株,该菌株能够特异性识别并降解石油级黄原胶,对食品级黄原胶无降解作用,而该菌降解黄原胶
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阴沟肠杆菌LB37是本实验室在前期工作中分离纯化得到的一株性能优良的黄原胶降解菌株,该菌株能够特异性识别并降解石油级黄原胶,对食品级黄原胶无降解作用,而该菌降解黄原胶的生物机制至今仍不清晰。此外,该菌株降解黄原胶过程中产生白色絮状沉淀,可能为黄原胶降解酶系中的α-甘露糖苷酶直接切割完整黄原胶的侧链生成纤维素所致,这一推断的证明,将为纯纤维素产品的制备提供崭新途径。由此,本工作致力于α-甘露糖苷酶的纯化和酶学性质表征。通过离子交换层析及疏水层析等手段,分离纯化了阴沟肠杆菌LB37中的α-甘露糖苷酶。SDS-PAGE电泳结果表明该酶分子量约为110 kDa,最适酶反应温度为50℃,最适pH为7.0。对该酶的动力学性质研究表明,当以pNP-D-α-Man为底物时,该α-甘露糖苷酶的Vmax=2.432mmol/min·mL,Km=0.0207 mmol/ml。对不同黄原胶底物的特异性实验结果表明,α-甘露糖苷酶不能够直接作用于完整的黄原胶分子,且对去丙酮酸修饰及去乙酰基修饰的黄原胶也无识别作用。虽然本实验最终证明了 LB37降解黄原胶过程中所产白色沉淀并非α-甘露糖苷酶切割所致,但该酶的纯化及酶学性质表征将为进一步纯化其他相关酶类及阐明LB37降解石油级黄原胶的分子机制打下基础。
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