神经系统是生物体最复杂的系统，负责生物体各种信息的传导。神经系统活动异常所引发的疾病如老年痴呆症、孤独症、癫痫等影响了人类的健康，带来一系列的社会问题。神经递质的释放是通过钙离子依赖的囊泡与突触前膜融合来实现的，故理解囊泡分泌的调控过程是神经生物学最基本，最重要的问题之一。信号的快速传导是神经系统正常工作的基本要求，受多种蛋白精确调控的SNARE复合体介导的囊泡融合是已知实现信号快速传导的主要途径。SNARE复合体被认为是突触分泌所需要的最基本结构，为融合提供驱动力。研究表明，Syntaxin在形成 SNARE复合体之前，首先与 Munc18结合成Syntaxin-Munc18复合物，此时的Syntaxin处于关闭的状态，不能形成 SNARE复合体。Munc13就是将这个关闭状态打开的关键作用蛋白质，然而关于打开的的具体过程还不清楚。　　本研究通过蛋白与蛋白之间的相互作用的研究来弄清楚Munc13在 SNARE复合体介导的囊泡分泌过程中的调节机制，利用RNA干扰技术在小鼠神经元细胞里面进行蛋白水平表达的调控，利用全细胞膜片钳技术对囊泡得释放进行检测，发现 Munc13-1的MUN结构域中NF残基是打开Munc18-Syntaxin复合物的关键位点，在体外，我们通过荧光共振能量转移实验和 Syntaxin蛋白结构分析，筛选到位于Syntaxin连接区域的第151位的Arg和第155位的Ile两个保守氨基酸残基是可能的作用位点。在小鼠神经元细胞内，我们利用全细胞膜片钳和 RNA干扰技术，发现 Syntaxin中 RI残基在执行Syntaxin在囊泡释放过程中的作用极为重要。这些实验结果表明， RI残基是Syntaxin蛋白在 Munc13-1打开 Munc18-Syntaxin复合物的过程中与 Munc13-1相互作用的关键位点。通过一系列实验，首次阐明了 Munc13-1通过与 Syntaxin-1相互作用促进神经递质快速释放的分子机制，提出了神经系统调控分泌的新的作用模型：Munc13-1利用MUN结构域中的NF残基所在的8个氨基酸组成的疏水口袋攻击Syntaxinde linker区域的RI残基位点，使得 H3结构域从 Munc18-Syntaxin复合物中释放出来与 SNAP-25和Synaptobrevin一起组成 SNARE复合体，推动了囊泡与膜融合。这一新模型的提出加深了我们对神经信号传导机制的理解，为研究神经疾病发病机制提供了理论依据。