微生物所在Comamonas sp.strain CNB-1菌株中发现催化对氯硝基苯降解的一系列酶，包括CnbA、CnbB、CnbC、CnbD、CnbH、CnbG、CnbEF。通过这几个酶的催化，对氯硝基苯被降解为5-氯4-羟-2-酮戊酸。其中，CnbG属于异构酶超家族，催化5-氯-2-羟-粘糠酸的酮化，与4-oxalocrotonate tautomerase(4-OT)功能相似，但CnbG在底物立体化学的差异使其在芳香族化合物降解过程起重要作用。本工作中，我们解析了CnbG2.0(A)晶体结构，并对其活性位点、底物特异性做了初步分析。结构表明，不对称单位包含一个分子，每个分子由63个氨基酸残基组成，形成β-α-β模体，此外在序列中央有一个310-螺旋，C-末端也有1个小的α-螺旋。进一步的研究表明其功能单位为同源六聚体，形成晶体学32点对称。通过跟PDB数据库中已有的同源结构比较和分析，我们认为CnbG的活性中心可能也位于N端pro2处，但由于活性中心与其它异构酶之间的差异，以及CnbG底物制备存在困难，使得目前无法十分肯定地确定其活性残基。本研究旨在解析CnbG的晶体结构，为研究该酶与底物复合物的结构奠定基石，也为揭示其可能的催化机制提供结构基础，最终为解决目前日益严重的环境污染中的氯代化合物的微生物降解提供一些启示和工业基础。