液泡分选蛋白（Vacuolar sorting protein，Vps）Vps25是构成ESCRT复合物的重要构成成分。目前，在植物中有关Vps25功能的研究仍然很少，因此对拟南芥中AtVPS25的功能分析和互作蛋白筛选的研究，有助于探索植物中Vps25的功能，对植物自噬和生长素运输等多个生物过程的研究具有一定的理论意义。本研究使用拟南芥vps25纯合突变体为材料，采用拟南芥vps25纯合突变体表型鉴定及分子生物学的方法，对AtVPS25进行功能分析，并利用酵母双杂交的方法筛选AtVPS25的互作蛋白，主要结果如下：1、拟南芥vps25纯合突变体表型鉴定发现，vps25在生长素胁迫条件下表现为主根伸长受到抑制，侧根数没有明显变化；在碳饥饿处理条件下，Clo-0存活率为40%，vps25突变体存活率为5%，vps25中叶绿素含量显著降低（P<0.01）。2、Real-time PCR结果显示生长素胁迫条件下，WT中，AtVPS25与AtAIR12响应生长素的诱导，并且都在12h时表达量达到最高；vps25中，AtAIR12的表达受到抑制。AtVPS25对AtAIR12有正向调控作用。vps25中，生长素输出载体基因AtPIN2表达量上升，生长素输入载体基因AtLAX2表达量下降，AtVPS25可以调控AtPIN2和AtLAX2的表达。3、亚细胞定位结果显示，AtVPS25定位在细胞膜和细胞质中，AtAIR12定位在细胞膜和叶绿体上。4、以AtVPS25为诱饵蛋白，利用泛素分离系统，筛选拟南芥（Clo-0）全基因组cDNA文库，获得78个AtVPS25的互作蛋白。BiFC结果表明，AtVPS25与AtAIR12的互作位点在细胞质和细胞膜上。