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肺炎链球菌(Streptococcus pneumoniae)是一种革兰氏阳性球菌，能够引起一种常见的细菌性感染的肺炎，这种肺炎对儿童及老年人的健康威胁很大。尽管目前已有对肺炎具有良好治疗效果的抗生素，但是多年来由于长期使用这些抗生素，肺炎链球菌的抗药性日益增强，由于肺炎导致的死亡率明显上升。开发新型的肺炎链球菌抑制剂具有很重要的实际应用意义。
IPP是肺炎链球菌生理过程中的重要物质，3-羟基-3-甲基戊二酰辅酶A还原酶Ⅱ（HMG-CoA reductase，简称HMGRⅡ）是IPP合成过程中的限速酶。通过抑制3-羟基-3-甲基戊二酰辅酶A还原酶，可以抑制甲羟戊酸途径，从而达到杀菌的目的，所以3-羟基-3-甲基戊二酰辅酶A还原酶也是抗肺炎链球菌研究的潜在的靶标酶。为了获得以HMGRⅡ为靶标的抑制剂，从酶水平上初步研究HMGR与先导化合物的相互作用规律，本文探讨HMGRⅡ的酶动力学特征、酶抑制动力学特征、催化作用机理等，从以下三个方面来研究：
1)HMGRⅡ酶活测试最佳条件的摸索：确定了在pH=6.5，温度为37℃为HMGRⅡ的最佳酶活测定条件。
2)HMGRⅡ酶动力学性质的分析：在大肠杆菌体中表达以pET28为载体的3-羟基-3-甲基戊二酰辅酶A还原酶，并且经过表达纯化，测定在以HMG-CoA为底物时，得到Vmax=31.086±0.983μmol min-1 mgPr-1，Kn=75.855±4.429μM;在以NADPH为底物时，得到Vmax=15.625±0.956μmol min-1 mgPr-1，Km=39.266士2.831μM。
3)HMGRⅡ抑制剂的筛选：采用酶抑制动力学的方法，对本课题组筛选出来的化合物21种及其他部分化合物16种进行了HMGRⅡ有抑制活性的苗头化合物的筛选，筛选出了四个天然产物为抑制活性好的化合物，IC50都在50μM以内，Ki值在20μM以内。
蓝藻果糖1，6-二磷酸酶/景天庚酮糖1，7-二磷酸酶(FBP/SBPase)是蓝藻光合作用卡尔文循环碳同化的基本途径中一种重要的酶，在光合作用中起着非常重要的作用，是作为杀藻剂的潜在靶酶。金属离子对酶的活性有着重要的调控作用。因此，为了进一步探索FBP/SBPase的性质，为下一步研究杀藻剂奠定基础，
采用荧光光谱法研究了Mn(Ⅱ)、Mg(Ⅱ)、Na(Ⅰ)、Ca(Ⅱ)、K(Ⅰ)、Ni(Ⅱ)、Cd(Ⅱ)对FBP/SBPase内源荧光(345nm)产生了较强的猝灭作用。其中Mn(Ⅱ）、Mg(Ⅱ)、Na(Ⅰ)对FBP/SBPase的猝灭机制为静态猝灭，相互结合为静态复合物，Mn(Ⅱ)Mg(Ⅱ)与FBP/SBPase之间以氢键为主要作用力，Mn(Ⅱ)与FBP/SBPase之间以疏水作用为主要作用力。
Ca(Ⅱ)、K(Ⅰ)、Ni(Ⅱ)、Cd(Ⅱ)对FBP/SBPase的猝灭机制为动态猝灭，与蛋白之间的相互作用主要是碰撞作用，没有结合成复合物。
用同步荧光的方法研究了Mn(Ⅱ)、Mg(Ⅱ)、Na(Ⅰ)对FBP/SBPase微环境的影响，发现Mg(Ⅱ)与FBP/SBPase的结合位点更接近于色氨酸残基，以氢键来维持蛋白的构象稳定性：Mn(Ⅱ)使微环境的疏水性增强；Na(Ⅰ)使FBP/SBPase周围微环境的极性略有增大。