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本文是关于绿豆中抗菌肽的分离纯化与表征、抑菌机理的初步分析及其蛋白质晶体结晶实验的研究。使用硫酸铵分级沉淀、CM-Sephadex C-50 弱阳离子交换色谱和 POROS 20HS高效液相强阳离子交换色谱等分离技术，从绿豆中分离纯化出一个抗菌肽――非特异性脂转移蛋白(pm-nsLTP1)。经 SDS-PAGE、基质辅助激光解吸附／离子化飞行时间质谱（MALDI-TOF MS）及 N－末端氨基酸测序鉴定，pm-nsLTP1 均为单一组分。 pm-nsLTP1 经质谱鉴定分子量为 9292.97Da；SDS-PAGE 电泳结果表明 pm-nsLTP1 是单倍体蛋白，具有分子内的二硫键；pm-nsLTP1 对真菌菜豆根腐病菌（Fusarium solani）、棉花枯萎病菌（Fusarium oxysporum）、瓜果腐霉病菌（ Pythium aphanidermatum）、水稻白绢病菌（Sclerotium rolfsii）具有明显的抑菌效果；pm-nsLTP1 对革兰氏阳性菌金黄色葡萄球菌也具有一定的抑制作用，最低抑菌浓度 MIC 值为 0.06 mmol/ml；在水溶液的环境 pm-nsLTP1 能与卵磷脂α-十二酸磷脂酰胆碱快速结合，当脂与蛋白的质量比率 Ri达到 8 时荧光相对强度为 120％并且达到平衡；pm-nsLTP1N－末端 21 个氨基酸序列为 N-MTCGQVQGNLAQCIGFLEKGG－21，经序列分析发现该蛋白为一个新的非特异性脂转移蛋白,且应用 CLUSTAL W 多序列比对软件分析结果表明该蛋白与其他植物来源的非特异性脂转移蛋白具有较高的相似性。 电镜扫描结果发现 pm-nsLTP1 作用于金黄色葡萄球菌后可使菌体细胞膜破损，出现大小不一的孔洞，内容物溶出，菌体细胞溶解死亡。对 pm-nsLTP1 抑制金黄色葡萄球菌机制初步分析结果表明,抑菌机制的重要分子基础可能是非特异性脂转移蛋白具有脂结合活性、分子结构中存在一个由 4 个α螺旋组成的疏水空腔结构和α螺旋具有两亲性。 根据 Crystal Screen 配制了 38 种结晶缓冲液对 pm-nsLTP1 进行结晶尝试，确定第 3、6、9 号条件有晶体生长；第 6 号条件即 30％PEG4000，0.1mol/L Tris-HCl，pH8.5，0.2mol/LMgCl2，进行优化后得到理想晶体。由 x 衍射结果所获得的晶胞参数为：键长：a:8.737? ,b:9.341 ?,c:8.745 ?；键角：α：90.113℃，β：90.169℃，γ：90.443℃。该晶体正在进一步研究中。