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本文对阿尔茨海默病（AD）病原Aβ<,1-42>多肽的高效表达、纯化和寡聚体形成进行了研究。文章构建了含有Aβ<,1-42>多肽的PET30a质粒，将其转入表达菌株BL21中进行表达，并用Ni-NTA Superflow鳌合层析柱对重组蛋白在尿素变性条件下进行纯化，得到一定浓度的Aβ<,1-42>多肽。将纯化后的Aβ<,1-42>多肽经六氟异丙醇(HFIP)、二甲基亚砜(DMSO)和F12培养基逐步溶解，设置不同条件摸索Aβ<,1-42>-F12溶液形成寡聚体的规律，并与其他方法进行对比，从而探索出了Aβ寡聚体制备的方法和条件。