热休克蛋白(HSPs)也称为应激蛋白，是一个高度保守的蛋白质家族，广泛存在于所有的细菌、酵母、植物、无脊椎动物和脊椎动物的细胞内。细胞在正常生理情况下构成性地表达该应激蛋白(constitutive HSPs)，也可由一系列应激因素包括细胞缺氧、能量衰竭、组织创伤、高温、重金属、病菌感染等应激产生诱导型的应激蛋白(inducible HSPs)。真核细胞内的热休克蛋白分子量从7 kDa到105 kDa大小不等，其中以热休克蛋白70(HSP70)在热应激中升高最为显著，作用最具代表性，而被广泛关注。非应激状态下，热休克蛋白70与错误折叠或未折叠的新生蛋白质相互作用，参与其细胞内的折叠、装配和转位，因而被称为“分子伴侣”蛋白(chaperones)，应激状态下，细胞的HSP70大量表达，并且对应激胁迫的耐受能力得到提高，避免受到进一步的损伤。因此，研究水生动物HSP70s与环境耐受性的相互关系对于改善水生动物的分布、生存和繁育有着极大推动作用。 本文首先通过热应激实验，确立凡纳滨对虾(Litopenaeus vannamei)的亚致死温度和致死温度，进而设计10℃温差来热休克凡纳滨对虾，继而再用致死高温胁迫，与未经预热休克的对照组相比，对虾的存活率达到50％以上；以同样条件热处理对虾，然后注射入致死量白斑综合症病毒(white spot syndromvirus，WSSV)，与对照组相比(46.89h)，对虾存活时间得到显著的提高(63.28-101.43h)；热休克后，在2-24h的恢复期中，对虾的存活时间在2小时恢复表现最高，恢复6小时后，对虾存活时间表现出明显下降。这表明热应激可诱导凡纳滨对虾对高温和病毒的耐受性。 利用RACE(rapid amplification of cDNA ends)方法，从凡纳滨对虾的鳃组织克隆到一种组成型的HSC70基因，该基因长2223 bp，含有一个长1959 bp的开放阅读框，29 bp的5’端非编码区和237 bp的3’端非编码区，3’端末端有一加尾信号(AATAAA)；利用特异引物从对虾基因组DNA中扩增HSC70的全长编码区，发现与HSC70 cDNA序列相一致，说明这种HSC70基因结构不包含有内含子；HSC70的推导氨基酸序列含有652个氨基酸，为一种胞质HSC70蛋白。