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弹性蛋白酶是一种以水解不溶性弹性硬蛋白为特征的广谱蛋白水解酶。它在食品工业、医药、日用化工、环境保护和生物防治等领域都有广泛的应用前景,具有较高的商业价值。本研究对一株具有高弹性蛋白水解活性的实验室污染菌进行了鉴定,通过液体发酵液对其弹性蛋白酶进行分离纯化,并对其酶学性质和对不同蛋白的水解特性进行了研究,取得了以下结果：1.获得一株具有较强水解牛筋粉能力的实验室污染菌株WZE87,其液体发酵初酶活为71.06U/mL。经形态学鉴定、生理生化培养特性和16SrDNA序列分析,将该菌株鉴定为产吲哚金黄杆菌(Chryseobacterium indologenes)。2.该菌经液体发酵后的上清液,通过(NH4)2SO4分级沉淀、Q sepharose fast flow强阴离子交换层析和Sephadex G-75分子筛层析等技术分离纯化得到均一的弹性蛋白酶。SDS-PAGE检测表明,得到的电泳纯的弹性蛋白酶,分子量约为26KDa,比活力为2376.5U/mg,纯化倍数为8.3倍,回收率为5.8%。3.对纯化后的弹性蛋白酶进行酶学性质分析,结果表明：该酶的最适反应温度为37℃,具有一定的耐热性；经50℃处理30min后,仍有85%的残余酶活,但经60℃及以上温度处理后,酶活急剧下降至完全失活。该酶最适反应pH在硼酸缓冲液中是pH8.0,在Tris-HCl中为pH7.5,在pH5.5-6.5和pH10-11范围处理24h,其相对酶活仍稳定在60%以上。5mmol/L的Li+,Na+,Ca2+,K+,EDTA和0.01mmol/L的β-巯基乙醇对该酶具有较弱的抑制作用,相对酶活为67%-96%,其次Mn2+和SDS的相对酶活低于50%,而Zn2+,Fe2+和Fe3+使该酶基本失活(7%)至完全失活(0%)；仅有Mg2+对该酶有微弱激活作用,相对酶活为103%。4.当弹性蛋白与其他蛋白共存时,由于弹性蛋白酶对弹性蛋白的特异吸附性,使得弹性蛋白酶对弹性蛋白优先水解。该弹性蛋白酶对弹性蛋白、干酪素、明胶和大豆分离蛋白都有较强的水解作用。