LRR-RLK受体蛋白激酶是最重要的一类植物细胞膜受体蛋白,不仅具有调控植物生长发育的功能,而且还参与植物抗逆性反应和介导植物激素信号转导。LRR-RLK受体蛋白激酶CLVl是拟南芥CLAVATA信号通路中最重要的成员之一。本文利用大肠杆菌NusA蛋白与拟南芥CLVl基因的胞外结构域的融合表达,在大肠杆菌中实现了CLV1-ECD可溶性表达。在两种抗生素的选择压力下,两个不相容的质粒(pET44a-CLV1-ECD和pET48b-CLV3)可以在大肠杆菌中稳定存在并表达外源蛋白。共表达能够显著提高CLV1的胞外结构域的水溶性。本文建立快速简易地获得大量纯化CLV1-ECD蛋白的方法,避免了包涵体变性与复性的复杂过程,为进一步研究植物CLAVATA信号系统奠定了基础。基于抗虫谱广的特点,CpTI基因是植物基因工程广泛应用的抗虫基因。利用PCR反应直接从豇豆基因组DNA扩增的CpTI基因DNA片段,通过BamHI和Xhol双酶切作用,克隆到PGEX-6p-1载体上,使其与GST蛋白融合表达。GST不仅提高了CpTI的稳定性,还可以与谷胱甘肽琼脂糖树脂4B结合用来纯化融合蛋白。以BAPNA为底物,测定CpTI对胰蛋白酶Trypsin的抑制活性,结果表明其具有较高的抑制活性。本研究为CpTI蛋白作为一种潜在的生物农药开发的对象奠定了基础。