产壳聚糖酶青霉属菌（Penicillium sp）发酵粗酶液经20-70％硫酸铵分级沉淀，Sephadex G-100凝胶过滤层析，对壳聚糖酶进行分离纯化，经纯化后酶的比活力为845U／mg，纯化151倍。酶的最适温度和pH分别为50℃和5.0，金属离子Mg²⁺和Ca²⁺对酶活力有一定的促进作用，重金属离子Cu²⁺，Ni²⁺和Zn²⁺对酶有较强的抑制作用，该壳聚糖酶具有很强的底物专一性，动力学参数K_m值为2.60lg／L。 以几丁质为载体，戊二醛为交联剂，固定壳聚糖酶，对壳聚糖酶的固定化条件、固定化酶的性质进行了研究，确定了酶固定的最佳条件为0.1克几丁质与5ml5％戊二醛交联，固定2mg壳聚糖酶，最佳固定时间8hr，在此条件下酶活力回收可达70％。固定化酶的最适温度和pH分别为60℃和4.0，动力学参数K_m值为27.0lg／L。将固定化酶于70℃水浴保温150min，酶活力未见明显下降。该固定化酶具有良好的操作和保存稳定性。 采用酶降解法制备壳寡聚糖，分别考察了温度、pH、加酶量等因素对酶降解反应的影响，确定了酶降解的最佳条件为温度50℃，pH 4.5。采用3％壳聚糖作为底物浓度进行降解，降解产物通过离子交换色谱进行分离，得到了聚合度分别为2-9的壳寡聚糖。采用渗透气压法（VPO）对不同降解时间的降解产物进行分子量测定，其测定的分子量分别为1746、3295、3482。