本研究采用生物化学、蛋白质化学和光谱学等相关学科的方法和手段,以燕麦麸皮为原料,采用Osborne分级法提取燕麦麸皮中球蛋白;利用转谷氨酰胺酶(TG)催化作用,催化燕麦麸皮中球蛋白与氨基葡萄糖进行糖基化修饰,对修饰蛋白的结构和性质进行分析,研究结果如下:1.对Osborne分级法提取燕麦麸球蛋白的提取条件进行优化,得球蛋白实际实施提取参数为:盐浓度为1.2 mol/L,料液比为1:16,提取温度为26.5℃,提取时间为2.0 h,球蛋白提取率为55.87%。在最优条件下,进行验证试验得球蛋白提取率为54.84%,与理论结果基本相符,测得蛋白纯度为83.07%。为燕麦麸皮球蛋白进一步的研究提供理论基础。2.采用单因素和响应面方法优化糖基化条件,利用转谷氨酰胺酶(TG)修饰制备具有高接枝度的糖基化燕麦麸皮球蛋白。实验结果表明,在单因素实验基础上,选择响应面方法进一步优化,当氨基糖与蛋白浓度比为0.94:1、TG酶添加量58 U/g、pH值7.65、时间4 h、温度50℃时,糖基化燕麦麸皮球蛋白的接枝度为45.6774%,与响应面方法预测结果相似。此时蛋白体系中的游离氨基为0.3790 mol/kg,修饰蛋白交联体系较好,适于燕麦麸皮蛋白深加工产品开发应用。3.糖基化球蛋白的功能特性相比于未修饰的球蛋白都有明显的改善,溶解性在碱性条件下最高可达65.83%,乳化稳定性与未修饰球蛋白相比较提高了38.24%,起泡性相比较提高了25%,泡沫稳定性提高了39.13%;但表面疏水性明显下降,降低了41%,转谷氨酰胺酶酶促下导入了糖基,当氨基糖连接到球蛋白分子上,球蛋白分子的空间结构发生明显变化,羟基的增多,导致疏水性降低。另外,酶促糖基化球蛋白的变性温度和焓变值都有所下降,其中变性温度下降了5%,焓变下降了4%。转谷氨酰胺酶催化氨基糖接枝球蛋白,β-折叠结构含量呈下降趋势,α-螺旋结构呈增加趋势,β-转角结构含量呈下降趋势。这说明转谷氨酰胺酶催化球蛋白糖基化对蛋白二级结构的主链结构有影响。糖基化处理的球蛋白酪氨酸分子主要呈现暴露态,色氨酸相对拉曼强度更趋近于包埋态。酶促糖基化球蛋白最主要二硫键振动模式为t-g-t振动模式。糖基化球蛋白增进了分子间二硫键的形成。这说明转谷氨酰胺酶催化球蛋白糖基化对蛋白二硫键振动模式有影响。