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柞蚕丝素蛋白内含有较多的对细胞有特异性相互作用的序列,具有良好的生物相容性,这为研制柞蚕丝素基组织工程或组织诱导材料提供了重要的可行性依据。本文对柞蚕丝素生物医用材料的两个重要基础性问题进行较为系统的研究,其一是再生柞蚕丝素蛋白的凝胶化行为及多孔凝胶的结构、性能;其二是再生柞蚕丝素多孔材料的体外酶降解性能。用无机盐的浓溶液溶解柞蚕丝素纤维,经透析提纯后获得再生柞蚕丝素溶液,研究了环境温度、丝素浓度、pH值以及K+、Ca2+浓度对再生柞蚕丝素蛋白的凝胶化速度及其结构、性能的影响。研究表明,再生柞蚕丝素蛋白的凝胶化速度随着环境温度的升高和丝素浓度的增大而显著加快。当柞蚕丝素溶液中Ca2+的浓度小于5 mM时,能加快丝素溶液的凝胶化;而当Ca2+的浓度大于10 mM时,却对丝素溶液的凝胶化有抑制作用。当柞蚕丝素溶液中K+的浓度小于25 mM时,能加速丝素溶液的凝胶化;而当K+离子的浓度大于25 mM时,对丝素溶液的凝胶化的促进作用减弱。用X-射线衍射、红外吸收光谱、拉曼光谱等手段研究了不同条件下形成的丝素凝胶内丝素蛋白的分子构象,研究表明,丝素凝胶中产生了大量的β-折叠结构,在凝胶形成过程中,发生了无规卷曲/α-螺旋结构向β-折叠结构的显著转变。丝素浓度、环境温度、溶液pH值以及K+、Ca2+浓度对柞蚕丝素凝胶的分子构象无显著影响。采用冷冻干燥法制备再生柞蚕丝素蛋白多孔材料,研究了α-chymotrypsin、collagenase-IA和protease-ⅩⅣ三种蛋白酶对再生柞蚕丝素多孔材料和天然柞蚕丝素纤维的体外酶降解性能。三种蛋白酶均能降解再生柞蚕丝素蛋白多孔材料,降解能力顺序为:protease-ⅩⅣ>collagenase-IA>α-chymotrypsin。柞蚕丝素蛋白多孔材料在37℃,1.0 U/ml的protease-ⅩⅣ酶溶液中18天能够全部被降解;而在同样条件下,天然柞蚕丝素纤维的质量仅仅损失5.6 %。显示柞蚕丝素蛋白能够被生物降解,被降解的速度主要取决于其聚集态结构。用Sephadex-G15和Sephadex-G150凝胶层析对降解产物进行分离和检测,在降解产物中存在大量多肽。在降解产物中也检测到游离氨基酸。用X-射线衍射、红外吸收光谱等手段对降解后的残留物进行了分析,柞蚕丝素多孔材料被降解后的残留物中,原α-螺旋或无规卷曲发生了向β-折叠结构的显著转变。