精氨酸酶是尿素循环中的一种酶，催化精氨酸水解产生鸟氨酸和尿素，在机体氮代谢方面起了重要作用。精氨酸作为一种半必需氨基酸，仅为快速增长的组织，尤其是肿瘤组织所必需。而精氨酸酶通过分解精氨酸对肿瘤细胞进行营养剥夺，对正常组织影响较小，因此是一种良好的抗肿瘤药物。 以人肝总RNA为模板，用逆转录一聚合酶链式反应（RT-PCR）扩增得到人Ⅰ型精氨酸酶基因（hA Ⅰ）的cDNAf序列。序列全长969bp，与Genebank中登录序列同源性大于99.7％。 将hA Ⅰ重组到毕赤酵母分泌表达载体pPIC9K，构建重组质粒pPIC9K-hA Ⅰ，转化至毕赤酵母宿主菌SMD1168，得到基因工程菌SMD1168（pPIC9K-hA Ⅰ）。0.5％甲醇诱导后，用酶活检测和SDS-PAGE的方式鉴定hA Ⅰ的表达。甲醇诱导至120h为止，上清中始终未检测到外源蛋白的表达；菌体内酶活在诱导72h后达最大，为每克湿菌体0.372U。 将hA Ⅰ重组到大肠杆菌表达载体pET30a，构建重组质粒pET30a-hA Ⅰ，转化至大肠杆菌宿主菌BL21（DE3），得到基因工程菌BL21（DE3）（pET30a-hA Ⅰ）。经1mM IPTG（异丙基-β-D-硫代半乳糖苷）诱导7h后，菌体酶活达每克湿菌体34.6U。SDS-PAGE分析表明，诱导后的BL21（DE3）（pET30a-hA Ⅰ）在约35kD处有明显的蛋白表达，与理论值相符。