【摘 要】
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该文依照主题划分为两部分,分别报道植物抗真菌蛋白EAFP2原子分辨率晶体结构和类α蝎哺乳动物毒素BmK M1一些重要活性部位三维结构基础及其作用的可能结构机理:EAFP2是从杜仲
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该文依照主题划分为两部分,分别报道植物抗真菌蛋白EAFP2原子分辨率晶体结构和类α蝎哺乳动物毒素BmK M1一些重要活性部位三维结构基础及其作用的可能结构机理:EAFP2是从杜仲树(Ecommia ulmoides Oliver)皮中分离纯化的一种抗真菌蛋白,它有着较为广谱的抗真菌活性,对一系列危害农作物生长的植物病原体真菌有抑制作用.基于0.84A原子分辨率衍射数据我们运用Shake-and-Bake直接法原理解析了EAFP2的晶体结构.对所有非氢原子核的各向异性温度因子修正最终收敛到一个值为6.84％极低的R因子和具有极高质量的精确结构模型.它清晰地揭示了EAFP2中独特的五对二硫键结构模式和分别为疏水和亲水性质不同的两个分子表面.正是EAFP2中多出的一对二硫键,导致了它结构中独特的荷电残基分布方式及亲水分子表面的形成.而这种独特的荷电残基分布和分子中性质不同的两个分子表面也正可能是与hevein类蛋白相比EAFP2抗菌活性及选择性差异的结构基础.在已有的结构和基因定位突变研究的基础上,我们运用结构生物学与分子生物学相结合的途径,研究了作用于钠通道的类α蝎哺乳动物毒素BmK M1回折8-12及C末端肽段一系列单点及多点突变(15个突变体)改造后分子结构及其相应生物活性变化,并以此来提示类α毒素功能性残基和特殊结构元素发挥作用的结构基础及类α毒素与经典α毒素受体选择性差异的分子机理.对分子C末端重要位点的改造及相应活性与结构变化的研究,证实功能性残基58Arg,62Lys和64His直接参与了毒素分子与钠通道的作用,从而间接说明类α毒素与经典α毒素C末端取向的不同及58位残基的不同立体化学环境正是两类毒素分子受体结合选择性差异的结构基础,同时也揭示分子中残基8,58,62和64所构成的强正电势分子表面可能是与钠通道作用时的主要分子接触面.
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