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Magnetospirillum gryphiswaldense MSR-1为趋磁螺菌属（Magnetospirillum）的模式菌株，能够合成链状排列、具有外膜包被的Fe3O4磁性颗粒—磁小体。李峰利用mini-Tn5 lacZ2对磁螺菌MSR-1进行转座插入突变，获得磁小体缺失突变株NM21，并通过锚定PCR从NM21中克隆出Tn5插入位点的侧翼序列，获得长3073 bp的DNA片段，此片段由3个ORF组成，对其中的ORF1编码的蛋白进行分析，推测它可能位于磁小体膜上，且具有转运Fe2+的功能，在去除Fe2+对细胞毒害的过程中起着重要作用。为证实这一推论，本文研究了磁螺菌MSR-1中ORF1编码蛋白的亚细胞定位。 利用一些生物学软件，分析发现ORF1读码框编码320个氨基酸，含有5个疏水区、4个跨膜结构、18个蛋白磷酸化位点、8个α螺旋、3个β折叠、可能位于质膜上，这些信息有助于对ORF1编码蛋白的研究。 以MSR-1野生菌株基因组DNA为模板，PCR克隆ORF1，以pEGFP-N1载体为模板，克隆EGFP；以MSR-1野生菌株基因组DNA为模板，PCR克隆ORF1‘，以pEGFP-N1载体为模板，克隆EGFP‘，分别插入广宿主表达载体pBBR1MCS-2，构建成融合表达载体pBBRMS-ORF1-EGFP和pBBRMS-EGFP‘-ORF1‘，酶切并测序鉴定后分别转入Escherichia coli S17-1，将成功转入重组质粒的E. coli S17-1与MSR-1接合，筛选接合子并诱导表达，荧光显微镜分析发现重组蛋白在磁螺菌MSR-1中定位于磁小体膜上。 同时以MSR-1野生菌株基因组DNA为模板，PCR克隆ORF1‘，将其与载体pET-29a连接，构建成原核表达载体pET-29a-ORF1‘，酶切并测序鉴定后在E. coli BL21中诱导表达，SDS-PAGE分析未发现明显的增强表达条带。 本研究初步证实ORF1编码蛋白确实位于磁小体膜上，为研究其功能奠定了基础，也为进一步研究3073 bp DNA片段及其侧翼序列在磁螺菌MSR-1磁小体生物合成中的作用提供了一定的依据。