本研究根据猪β₂-肾上腺素能受体（β₂-adrenergic receptor，β₂-AR）cDNA序列设计了1对引物，以大大二杂种猪肝脏基因组DNA为模板，经多聚酶链式反应（PCR）获取了一约1.3kb目的基因片段。将该片段克隆入pMD18-T载体，构建猪β₂-AR基因重组质粒pMDAR。 经测序后比较，本试验克隆的β₂-AR基因与GenBank收录的序列有四处不同，但两者有99.84％的碱基序列相同，编码的氨基酸有99.52％相同。计算机分析表明，β₂-AR共有4个明显的亲水区域，有2个暴露于细胞膜外。在β₂-AR四个胞外区中，抗原决定簇主要集中在第一和第三胞外区内。 pMDAR在β₂-AR基因5’端外侧含有2个EcoRⅠ酶切位点。用EcoRⅠ酶切消化和T4 DNA连接酶连接后，获得了具有单一EcoRⅠ酶切位点的重组质粒pMDAR/E。 从pMDAR/E中切下β₂-AR基因编码区，与表达载体pET-32C中硫氧还蛋白基因3’端融合，构建β₂-AR原核表达重组质粒pET-32CAR。经PCR检测、多酶切鉴定和部分序列分析证实β₂-AR表达重组质粒构建成功，阅读框架无误。 将pET-32CAR转化大肠杆菌BL21（DE3）。以1mM IPTG诱导，分别在诱导0、1、2、3、4h后取样，菌体经细胞膜蛋白提取后，发现β₂-AR以融合蛋白的形式在大肠杆菌获得表达，并位于细胞膜上。薄层扫描结果表明，融合蛋白在诱导后3h～4h左右表达量达到峰值。不同IPTG终点浓度（0.05、0.1、0.5、1mM）对融合蛋白的表达量无显著影响。与其它浓度相比，1mM IPTG诱导产生的融合蛋白略高，约占细胞膜总蛋白的10.2％。