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高血压作为一种慢性疾病,在全球都威胁着人类的健康,并且每年其发病率都呈现着上升趋势。高血压也会影响身体内脏器官如心、脑、肾等的功能,导致身体出现各种相关疾病,并且它是导致心血管疾病的主要诱因之一。与此同时,高血压对动物健康也存在着很大隐患。尤其是现代猫犬等宠物对人们的生活越来越重要,养尊处优并且缺少运动使得它们患有高血压的几率大大上升,当代人们对于动物福利观念的增强使得如何针对动物高血压进行安全有效的治疗成为了全社会的关注热点。研究表明血管紧张素转化酶(Angiotensin-Converting Enzyme,ACE)与人和动物血压的调节密切相关,为高血压疾病的药物靶标。因此对ACE的深入研究不仅对高血压的防治具有积极作用,并且对新型ACE抑制剂的研究和开发大有帮助。作为美容保健品的胶原蛋白,近年来被报道具有ACE抑制作用。本试验选取三种不同产地的胶原蛋白,对其ACE抑制效果进行评价和比较,以期为发掘具有ACE抑制活性以及为治疗人和动物的高血压的胶原蛋白提供基本依据。试验通过对猪肺进行匀浆离心后利用蛋白质的等电点性质以及硫酸铵分级沉淀对ACE进行提取,制得粗酶液。采用分光光度法,以马尿酰-组氨酸-亮氨酸(Hip-His-Leu,HHL)为底物生成马尿酸(Hippuric Acid,HA)从而进行ACE活性的测定。从电泳结果可知:匀浆离心后的猪肺上清液中虽然存在ACE,但是杂蛋白的数目多并且浓度高。通过等电点性质配合盐析进行处理,能够得到较好的去除杂蛋白效果,使得提取的ACE浓度和纯度都比较高。利用分光光度法测定的酶活为:19.83×10-3U/mg。在提取ACE之后,便对其酶学性质进行研究。通过分析发现:ACE在温和的温度下活性较强,最适温度为40℃;并且处于弱碱性的环境中能够较好地发挥活性作用,最适pH8.0;350mmol/L氯离子存在的情况下能够很大程度地提升ACE的活性;很小浓度的EDTA即可很好地抑制ACE的活性;在选择的金属离子中,Co2+对ACE活性有比较好的促进作用,Zn2+对ACE活性影响较小。Mg2+、Fe2+均不同程度对ACE的活性有抑制作用。通过在反应体系中加入不同产地的胶原蛋白作为ACE抑制剂得出:胶原蛋白对ACE有着较好的抑制作用。通过比较,在低温条件下提取的国产胶原蛋白的ACE抑制活性要显著高于另外两种商品化胶原蛋白(P<0.01)。可见适当的提取制备方法能够使胶原蛋白的ACE抑制作用得到进一步的提升,效果更为显著。