在自然界中,许多昆虫以木质纤维素为食,其肠道中往往存在能够降解木质纤维素的微生物源转化系统。白星花金龟（Protaetia brevitarsis）幼虫以植物根部、杂草等为食,其肠道中存在丰富的纤维素降解微生物,对纤维素降解菌及其优质纤维素酶的筛选有着很大的潜力。本论文通过纤维素酶活性、滤纸降解活性诱导测定等方法,从白星花金龟幼虫中、后肠道中筛选得到了90株细菌、5株真菌。其中细菌菌株h9具有内切葡聚糖酶（CMC）活性和较强的滤纸降解活性,其诱导CMC酶活可高达0.19 U/mL菌液,且可以彻底降解滤纸。通过16S rDNA分析,初步确定菌株h9属于纤维单胞菌属（Cellulomonas）,将菌株命名为Cellulomonas sp.h9。对其进行全基因组测序并分析,确定其具有20个与纤维素降解相关的基因,包括6个内切β-1,4-葡聚糖酶（EC 3.2.1.4）基因,12个β-葡萄糖苷酶（EC 3.2.1.21）基因,2个外切β-1,4-葡聚糖酶（EC 3.2.1.91）基因。选取了1个内切β-1,4-葡聚糖酶基因和4个β-葡萄糖苷酶基因进行了克隆表达,分别命名为Cen137和Bgl381、Bgl263、Bgl211、Bgl204,并对Cen137和Bgl381重组酶的酶学性质进行了研究。内切β-1,4-葡聚糖酶Cen137基因全长1036 bp,G+C含量为72.0%,编码321个氨基酸;氨基酸1-22为信号肽序列。该酶比活为11.86 U/mg,最适反应温度为37℃,最适pH为6.5,在pH4.0～9.0之间,相对酶活性能够维持在65%以上;同时该酶在较宽的pH范围内较稳定,其在pH4.0～12.0缓冲液中处理后,相对酶活仍能够保持在90%以上,说明该酶具有较强的耐酸、碱性。该酶在30℃、40℃、50℃温度中处理1 h后,相对酶活仍能保持在85%左右。Mn²⁺对重组酶Cen137的酶促反应具有明显的激活作用,Co²⁺、巯基乙醇对重组酶Cen137的酶促反应具有一定的激活作用;Cu²⁺、SDS对重组酶Cen137的酶促反应具有显著的抑制作用,Pb³⁺对重组酶Cen137的酶促反应具有一定的抑制作用。β-葡萄糖苷酶Bgl381基因全长1446 bp,G+C含量为76.0%,编码481个氨基酸;无信号肽序列。该酶的比活为3.84 U/mg,最适反应温度为37℃,最适pH为6.0,pH 7.0～10.0范围内其相对酶活保持70%以上,说明了该酶耐碱性较强。Cr³⁺、SDS对β-葡萄糖苷酶Bgl381的酶促反应具有显著的抑制作用,Na⁺、Mg²⁺、Ca²⁺、Cu²⁺、Mn²⁺、Pb³⁺、Zn²⁺、Co²⁺对β-葡萄糖苷酶Bgl381的酶促反应具有一定的抑制作用。Fe³⁺、巯基乙醇、EDTA对β-葡萄糖苷酶Bgl381的酶促反应具有一定的激活作用。本文首次研究了白星花金龟幼虫中的细菌纤维素酶基因,进一步认识了白星花金龟幼虫对纤维素降解的机制,丰富了纤维素酶基因库,提供了具有应用潜力的纤维素酶。