拟核相关蛋白又称拟核结构蛋白、细菌染色质蛋白或DNA结合蛋白。拟核相关蛋白通过与DNA结合并使DNA弯折、桥连、或缠绕，在拟核结构的压缩和组织中起到了重要的作用，并影响着细菌染色体的复制，分离，修复和表达过程。　　结核分枝杆菌是导致结核病的致病菌，而耻垢分枝杆菌是实验室研究结核病常用的模式菌。分枝杆菌主要编码三种染色质蛋白，即mHU、Lsr2和整合宿主因子(mIHF)，mIHF仅在放线菌中保守，但与其他细菌拟核相关蛋白的相似性很低。　　目前已经有报道证明mIHF对分枝杆菌的生存是必须的。经过序列比对，发现来自结核分枝杆菌的MtIHF和耻垢分枝杆菌的MsIHF同源性很高，C端序列的一致性接近100％，而生化实验表明去除N端后对蛋白功能没有影响。因此对MsIHF的研究有助于结核病新药的研发。　　在本研究中，构建了含有MsIHF目的基因的pET28at-plus质粒并转入E.coli表达菌株RosettaⅡ中，诱导MsIHF的大量表达，高压破碎细胞后，通过Ni柱亲和层析、离子交换层析、分子凝胶过滤层析的方法对蛋白进行纯化，得到纯度约95％以上的目的蛋白后进行晶体的初筛。设计合适的DNA长度与纯化好的蛋白进行孵育从而得到MsIHF-DNA复合物，对复合物初筛出晶体后通过调整沉淀剂浓度、pH、蛋白浓度、DNA长度以及种晶的方法进行晶体的优化，直到获得分辨率高的晶体，通过X-射线衍射进行数据的收集。　　解析了MsIHF与16bpDNA的复合物晶体结构:在一个不对称单元中，两个MsIHF单体形成了一个二体，并结合了一条DNA双链。这两个MsIHF单体的结构几乎完全相同，都由五个α-螺旋组成。在MsIHF蛋白质二聚体的两侧形成了较大的正电区域。不同于大肠杆菌中的异源二聚体IHF，可以诱导DNA形成一个U型弯折，而MsIHF仅仅使DNA的构象发生了轻微的改变。单个氨基酸的突变和MsIHF-DNA相互作用分析证明两个正电荷表面都可以结合DNA，这表明了MsIHF可以桥连不同的DNA分子，或者稳定DNA的弯折。通过分析超速离心实验、化学交联实验证明了MsIHF在溶液中以二聚体形式存在，与解析的结构信息一致。MsIHF在放线菌中具有高度的保守性，揭示放线菌中的IHF通过一个新的DNA相互作用机制发挥其功能，为mIHF作为结核病药物设计的潜在靶标提供一定的理论基础。