过氧化氢酶(CAT)和葡萄糖氧化酶（GOD）在实验中被共固定在同一材料上发挥催化作用，因为CAT能够催化分解GOD催化过程中生成的对细胞有害的过氧化氢。本实验中拟采用分子动力学模拟手段，通过连接肽将CAT和GOD构建成连接酶，使连接酶能够同时催化两种底物（β-D-葡萄糖和过氧化氢）。我们主要进行了以下研究：根据实验条件，对CAT、GOD进行残基补全和质子化状态等预处理。通过连接肽，以共价键将CAT和GOD构建成连接酶的初始构象，分别记为cat-ljt-god。利用Autodock将β-D-葡萄糖分别对接在GOD的活性中心。利用Gromacs4.5.4软件，在gromos9653A6力场下，对游离的CAT、GOD以及连接酶构象cat-ljt-god在水中进行了分子动力学模拟。通对比游离CAT、GOD和连接酶中CAT、GOD的模拟结果，结果发现CAT和GOD连接后，质心距离减小，相互作用加强，CAT和GOD之间的残基的相互作用致使连接酶中CAT、GOD的结构变化与单酶有所不同。CAT的结构变化较大，主要是由于在CAT单体中，N-末端与蛋白质主体相距较远引起的,而在四聚体中，N-末端交织在另外两个亚基中，GOD则相对比较稳定，刚性较大。在本文中也对分别对接了底物过氧化氢、β-D-葡萄糖的游离的CAT和GOD以及对接了过氧化氢和β-D-葡萄糖的连接酶构象cat-ljt-god体系在水中进行了分子动力学模拟。