【摘 要】
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NGF是最早发现的神经营养因子,它的作用除促进发育中的交感、感觉神经元分化、成熟、维持成年期的生存等功能外,还可阻止发育中的运动神经元死亡和成年神经损伤后胞体的死亡.
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NGF是最早发现的神经营养因子,它的作用除促进发育中的交感、感觉神经元分化、成熟、维持成年期的生存等功能外,还可阻止发育中的运动神经元死亡和成年神经损伤后胞体的死亡.NGF的高亲合力受体TrkA是原癌基因产物,因而NGF与肿瘤发生也有关.TrkA是分子量为140kDa的酪氨酸蛋白激酶型受体,其分子可以分为三个部分,即膜外域,跨膜域和膜内域.膜外域含有8个亮氨酸的重复区域,其前后分别串联着一组半胱氨酸残基,紧挨细胞膜的是两个C2-型免疫球蛋白样区IgⅠ和IgⅡ;膜内域为酪氨酸激酶催化活性.TrkA在NGF作用下发生二聚化,使胞内域中酪氨酸激酶区激活,从而使TrkA中酪氨酸自磷酸化,并进一步激活胞内信号转导通路,从而实现神经营养信号传递.该研究通过表达纯化Trk膜外域不同结构域重组蛋白,明确其与配体NGF的结合能力;在此基础上,以特定Trk膜外域结构域为钓饵,进行酵母双杂交肽库筛选;获取能够高效结合Trk受体的小肽,并分析小肽序列与结合能力的关系.这一研究,将为深入阐明Trk受体配体识别的分子与结构机制以及研制具有药用价值的先导小分子化合物打下坚实基础.
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