【摘 要】
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该项工作主要研究了小分子热休克蛋白Hsp16.3的重折叠和重组装以及它完成分子伴侣活性时与底物的相互作用机制.研究表明,作为分子伴侣的小分子热休克蛋白Hsp16.3具有非常高效
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该项工作主要研究了小分子热休克蛋白Hsp16.3的重折叠和重组装以及它完成分子伴侣活性时与底物的相互作用机制.研究表明,作为分子伴侣的小分子热休克蛋白Hsp16.3具有非常高效的自发重折叠和重组装能力,在体外能自发地从变性状态组装成九聚体,而不需要其它蛋白或者化学因子的帮助.体外重折叠的Hsp16.3九聚体结构可能是由单亚基一个一个逐步递加组装成九聚体,然后经历一个构象调整产生三聚体的.试验证明这一过程非常迅速.以前发现高于60℃的预热处理能使Hsp16.3分子伴侣活性显著增加,并伴随三级结构不可逆的变化.为了解这种变化更深层的的原因,我们分析了Hsp16.3的结构特点并推测位于β-折叠连接处的58位保守脯氨酸残基构象顺反转换可能扮演了重要作用,对突变体进行的研究基本证明了我们的猜测:突变体结构和活性表现出类似预热处理过的野生型蛋白的性质,结构和活性上对60℃的不可逆转变点消失.对Hsp16.3的伴侣活性本质做了进一步的探讨,发现结构扰动状态下Hsp16.3的伴侣活性增加,并暗示Hsp16.3是以寡聚体结合变性底物蛋白的.
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