蛋白质骨架酰胺单元的红外振动光谱因具有二级结构敏感性而被人们作为蛋白质结构研究的重要手段。近年来发展起来的飞秒激光二维红外光谱(2D IR)更是能够在飞秒级的时间分辨率上揭示蛋白质动态结构波动特征,红外光谱技术的进步对于我们深化蛋白质结构的认识有重要的帮助。借助分子模拟手段进行蛋白质骨架酰胺单元振动光谱的模拟能够解析潜藏在光谱中的结构信息,实现对蛋白质结构的解读。蛋白质空间构象的改变将影响其正常的生理功能,探索蛋白质在碳纳米材料界面呈现的二级结构,了解其相互作用机制能够有助于设计相关药物材料,抑制蛋白质的错误折叠。研究结果对认识并预防蛋白质构象变化所引起的疾病(如阿尔茨海默症等)具有重要意义。为提高固态和液态样品的红外光谱检测效率和检测准确度,本文设计了红外光谱实验中所需要的固体样品研磨仪以及红外液体样品池装置。同时,我们采用量子化学计算和分子动力学模拟的方法,对二肽分子(甘氨酸二肽、丙氨酸二肽)和淀粉样蛋白Aβ(37-42)片段进行了分子动态结构模拟与非谐性振动光谱计算,获取分子中酰胺-Ⅰ带的非谐性振动光谱信息,模拟酰胺-Ⅰ带的2D IR点光谱。结果表明,酰胺-Ⅰ带的振动模式具有一定的离域性,并且残基数目不同的多肽中的酰胺-Ⅰ带的非谐性振动特性略有区别,残基数目越多,多肽分子内振动模式之间的耦合程度越复杂,分子内相互作用不可忽略。我们采用分子动力学模拟的方法探究了 Aβ(25-35)片段在石墨烯和氧化石墨烯表面呈现的二级结构变化。结果表明,多肽在石墨烯和氧化石墨烯表面能够快速吸附并发生空间构象的破坏,螺旋状的Aβ(25-35)片段在石墨烯和氧化石墨烯表面均发生了解旋。略有不同的是由于氧化石墨烯表面的含氧极性基团使其具有更好的亲水性,并且加大了 Aβ(25-35)片段与片层的空间位阻,导致Aβ(25-35)片段的解旋速度降低。我们探究了-C≡C-基团作为振动探针的可行性,将-C≡C-引入到丙氨酸二肽侧链中,在水溶液中进行全原子分子动力学模拟。同时构建静电频率转换图,实现了溶液相中C≡C振动光谱的快速预测,借助C≡C在中红外光谱空白区域的特征吸收峰进行多肽动态结构示踪,避免了多肽酰胺-Ⅰ带由于酰胺单元数量众多而导致的光谱拥挤。通过该方法得到的C≡C振动频率与实验结果接近,有助于建立C≡C红外吸收峰与多肽二级结构的相关性,为多肽特定位点构象研究提供必要的理论依据。