Pinl 是一个新颖的磷酸化后修饰酶，它能特异性异构化磷酸化的Ser/Thr-Pro，从而改变底物蛋白的稳定性、细胞内定位以及与其它蛋白的相互作用等。Axin是一个含有多个功能域的构架蛋白，它执行很多重要的生物学功能。Axin作为负调控因子结合APC、β-catenin、GSK-3 β及LRP5等Wnt信号通路中的蛋白并通过促进β-catenin的降解来调控Wnt信号通路。此外，Axin还参与了p53、JNK和TGF-β信号通路。但是到目前为止，Axin本身的调控以及.Axin对这些复杂的信号通路进行调控的机制还不是很清楚。本论文通过体内和体外实验首次证实了Axin能与Pinl蛋白相互作用，Pinl与Axin的结合区域为WW结构域。随后我们发现虽然它们的相互作用并没有影响Axin对Wnt信号通路的抑制作用，但是Pinl和Axin对TGF-β信号通路的激活具有叠加效应，在293细胞中进行的荧光素酶报告基因实验表明Axin与Pinl能够协同激活p53蛋白的转录活性，为深入研究Axin激活p53的机制提供了新的思路。 完成了上述研究后，本论文还对Daxx与Pinl之间的相互作用进行了初步研究。Daxx是一个高度保守的，多功能性的蛋白。大量的研究表明Daxx通过不同的信号途径参与细胞生长和凋亡的调节，但是Daxx在细胞凋亡中究竟是起促进还是抑制作用存在很大争议。本论文克隆了人类Daxx全长的cDNA，首次证实Daxx与肽基脯氨酰异构酶Pinl之间存在相互作用并初步确定了两个蛋白相互作用的位点。通过免疫荧光染色发现Daxx和Pinl共定位于细胞核内。该发现揭示Pinl可能在Daxx调节细胞凋亡的过程中发挥了重要作用，为进一步揭示Daxx的生物学功能提供了新的途径。