血红素蛋白是一类以含有原卟啉IX（血红素,heme）辅基为主要特征的金属蛋白。神经红蛋白（neuroglobin,Ngb）作为20世纪初才发现的一类新型血红素蛋白,其拥有的新颖特性和诸多的未知功能,使之成为研究血红素蛋白结构和功能转换研究的极佳对象。我们以人神经红蛋白（H-Ngb）为作为研究对象,模拟类似细胞色素c（Cytochrome c,Cyt c）血红素的六配位结构（Met80/His18）,定点突变得到突变体蛋白H64M Ngb。蛋白通过质谱确定分子量时,发现蛋白谱图中出现了三组质量峰,分子量呈现16 Da和32 Da的递增。胰蛋白酶酶切突变体蛋白证明了自氧化位点是血红素轴向的Met64,我们也提出了H64M Ngb中自氧化形成的机理。这项研究同时证明了H64M Ngb具有活化氧的新功能,其自氧化现象与Cyt c引发细胞调亡前Met80的氧化结果相似,不仅丰富了神经红蛋白功能的多样性,而且也进一步说明了Ngb在生物机体中的重要性。除此之外,我们为保护Cys120残基并且提高蛋白稳定性,利用血红素蛋白的人工分子设计的方法,在人源神经红蛋白的结构上构建出一对Cys15-Cys120二硫键。为探索该突变体蛋白的结构等信息,实验采用分子计算模拟、紫外可见吸收光谱（UV-Vis）、高分辨率质谱（ESI-MS）、圆二色光谱（CD）和快速停留光谱仪（Stopped-flow）等相关表征方法同时对A15C Ngb及WT Ngb进行了比较;Cys15与Cys120之间的分子内二硫键通过质谱得到证实;而后将通过盐酸胍诱导去折叠、pH稳定性、热稳定性三个方面来评估突变体蛋白A15C Ngb的稳定性。结果证明了构建的A15C Ngb的稳定性较WT Ngb有显著性提高。另外通过Stopped-flow和UV-vis证实A15C Ngb仍然具有WT Ngb结合O₂和CO等小分子配体的基本功能。这项研究为进一步研究Ngb的结构和功能,以及基于具有高稳定性蛋白A15C Ngb的人工血红素蛋白的设计奠定了基础。