细胞周期蛋白依赖性蛋白激酶(CDK)家族是一组参与细胞周期调控的蛋白激酶。CDK在发挥其活性时,需要与周期蛋白结合,而且其活性还会受到其它激酶(如CAK)和磷酸化酶(如Cdc25)的调节。CDK2是一个被广泛研究的蛋白激酶,在实验中有大量的CDK2晶体结构被解析,我们从PDB数据库中得到大量CDK2的X-射线晶体结构,由于大部分的CDK2晶体结构都缺失了一些残基,根据缺失残基的位置以及数目采用不同的方法将残基补全。对补全残基之后的CDK2晶体结构进行层次聚类分析,我们发现同周期蛋白结合的CDK2和没有同周期蛋白结合的CDK2分属不同的大类。之后用这些补全残基之后的CDK2构建模拟体系,用AMBER软件进行分子动力学模拟,模拟轨迹总时长约有42微秒。分析轨迹的RMSF值,找出CDK2主链的波动情况,RMSF小的位置也是二级构型中对应于螺旋和折叠的区域。计算主链二面角,并且根据主链二面角分组间的转化次数,在多个时间尺度上将CDK2的样本空间分组,得到若干构象子集,之后判断X-射线晶体结构所属的构象子集,并对比在CHARMM力场下溶菌酶的模拟轨迹分析结果。发现无论是AMBER力场,还是CHARMM力场,都是不精确的,使得对分子动力学轨迹在比较精细的时间尺度上分组时,都会有一些晶体结构不属于任何构象子集,即在精细的时间尺度上分组时,某一些本该存在的构象子集并没有被发现。另外,我们发现在有晶体结构的构象子集中,其转化次数的权重都比较小,说明有晶体结构的构象子集是比较稳定的,不容易转化到其它构象子集。