酶与酶及底物之间的相互作用

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酶作为一种具备生物催化活性的生物大分子,根据其化学组成,能够分为蛋白类酶(P酶)和核酸类酶(R酶)两大类别。生物体内含有大量不同种类的酶,某些酶的协调作用构成了生物体的代谢途径,而代谢途径又是维持生命的基础。不同的酶有各自特定的半衰期,但对于大部分居于重要“代谢控制”部位的酶来说,其半衰期一般较短。生物体内的酶是处在不停的更新换代过程中,旧酶的衰老,新酶的合成,使得生物体内的酶处于一个动态平衡。本文主要研究蛋白类酶中的水解酶,包含α-淀粉酶(米曲霉、地衣芽孢杆菌)、蔗糖酶(酿酒酵母)、糖化酶(黑曲霉)、胰蛋白酶(牛胰腺)、蛋白酶K(林伯氏白色念球菌)等。经研究Zeta电位对胰蛋白酶与α-淀粉酶相互作用的影响,及α-淀粉酶、蔗糖酶等水解酶对其专一性底物的酶促反应过程,得出如下几个重要结论:(1)酶表面带有Zeta电位,在相同缓冲体系下,不同酶所带Zeta电位不同,且在酶促反应过程中,Zeta电位会发生变化;(2)在相同条件下,当酶与底物带有相同电性的Zeta电位时,减小底物所带Zeta电位可以提高酶促反应的反应速度;(3)在水解酶的酶促反应过程中,随着反应的进行,水解酶上的部分肽键会逐渐断开,使反应体系中出现游离氨基酸。a)酶促反应过程中氨基酸的脱落具有一定的普遍性。以α-淀粉酶为例,脱落的氨基酸有十余种,其中苏氨酸、丝氨酸、谷氨酸所占比重较大;b)在相同条件下,底物越多,反应次数越多,氨基酸脱落量也随之增加,且二者呈正相关;c)氨基酸的脱落可能是影响酶半衰期的因素之一。
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