本研究采用牛骨骼肌,首先调制肌原纤维后进行不同程度压力(100、200、300和400 MPa)处理,对肌原纤维蛋白以及其中的Mg2+-ATP酶活性变化进行研究。然后从牛骨骼肌中提取α-辅肌动蛋白,对其荧光光谱、质量中心、收缩率、芳香族表面疏水性残基以及表面巯基含量等的变化进行测定和分析,探讨了α-辅肌动蛋白的结构变化。结果如下:(1)随着压力的升高,肌原纤维蛋白条带逐渐变淡,肌原纤维蛋白Mg2+-ATP酶活性逐渐下降。(2)随着压力的升高,α-辅肌动蛋白荧光强度逐渐下降。荧光强度峰值的极大波长向短波长方向移动,α-辅肌动蛋白质量中心逐渐下降。(3)随着压力的升高,α-辅肌动蛋白收缩率逐渐下降,压力400MPa时解压后的收缩率为41﹪。(4)随着压力的升高,α-辅肌动蛋白的芳香族表面疏水基团含量逐渐升高,压力300 MPa时达到最高点,压力达到400 MPa时,芳香族表面疏水基团含量略有下降趋势。(5)随着压力的升高α-辅肌动蛋白表面巯基含量逐渐增加,与对照组相比较,400MPa高压处理的α-辅肌动蛋白表面巯基含量增加了33%。从以上结果可推测高压处理引起的α-辅肌动蛋白三级结构变化是不可逆变化。