核质转运蛋白Transportin 1(TRN1)是一个保守的蛋白质入核转运受体蛋白,广泛存在于多种真核生物中。TRN1能够在胞质中识别并结合需要入核的底物蛋白,通过与核孔蛋白的互作将底物蛋白运输至核内,再通过其与Ran GTPase家族成员的结合将底物释放在核内完成转运。目前对人类及酵母TRN1同源蛋白的研究已经较为深入,但植物中TRN1的研究还很滞后。核糖体是蛋白质合成的场所。真核生物核糖体的合成在核仁中进行,包括前体r RNA的转录、加工及其与核糖体蛋白的组装,是一个高度复杂的生物学过程。由于有核膜的阻隔,胞质中合成的核糖体需要经过入核转运才能进入细胞核中参与核糖体装配。在人类细胞中部分核糖体蛋白的入核转运可由TRN1介导完成,但植物核糖体蛋白的入核转运方式尚不为人所知。通过筛库我们发现了一个具有温度敏感表型的突变体sic1-1(stunted in cool1)。在正常温度下,sic1-1具有根短、叶小、矮化及早花等多效表型。在17°C的较低温度下,sic1-1根短及矮化表型显著增强,果荚节间缩短并出现果荚成簇现象。在27°C的较高温度下,这些表型均得到明显恢复。通过TAIL-PCR、Southern杂交及图位克隆,我们发现sic1-1中一个编码TRN1同源蛋白的基因,即At TRN1中存在一个T-DNA插入。通过表达分析、等位突变体分析、RNAi及互补实验,我们证实了At TRN1基因因为T-DNA的插入而造成的表达敲低是造成sic1-1突变体的原因。AtTRN1基因的编码产物与人、酵母及水稻中的TRN1具有较高同源性,且At TRN1蛋白还能够部分互补酵母TRN1同源蛋白Kap104p敲除后产生的致死表型。At TRN1基因广泛表达于各种植物器官和组织中,At TRN1蛋白则定位于细胞核及细胞质中。通过酵母双杂交及Bi FC研究,我们发现了数十个能够与At TRN1互作的候选底物蛋白,其中包括一些RNA结合蛋白及核糖体蛋白。通过蔗糖密度梯度离心我们发现sic1-1中核糖体数量减少,而同位素标记氨基酸掺入实验则证实sic1-1的蛋白质合成能力下降。因此我们认为At TRN1很可能通过参与核糖体蛋白的入核转运而影响核糖体的装配。此外,我们还发现sic1-1突变体中生长素的含量降低,且sic1-1的突变表型还能够被过量表达生长素合成酶而部分恢复。这些结果表明,At TRN1具有与其同源蛋白类似的蛋白质入核转运能力,其缺失会降低植物体内蛋白质及生长素的合成能力,进而对生长发育产生严重影响并导致温度敏感表型的出现。sic1-1是多细胞生物中发现的第一个TRN1突变体,我们的结果也首次报道了植物TRN1蛋白的功能及其缺失对于多细胞生物生长发育所产生的影响。此外,本文的研究还为阐明At TRN1参与植物核糖体蛋白的入核转运以及核糖体的装配提供了重要的实验证据,说明植物TRN1也具有与其他物种中TRN1同源蛋白类似的功能和底物类型,也为理解植物响应温度变化的机制开拓了新的研究方向。