本文首先确定了从废弃草鱼鱼糜漂洗水中回收水溶性蛋白的适宜方法;而后将回收蛋白经风味蛋白酶酶解、10 KD超滤,并在此基础上糖基化改性,共制得四个部分,酶解物（＞10 KD）、酶解物（＜10 KD）、糖基化物（＞10 KD）、糖基化物（＜10 KD）。Tricine小肽电泳分析酶解物（＜10 KD）及糖基化物（＜10 KD）的分子量分布情况;进一步通过抗氧化活性比较,最终确定将活性最高的糖基化物（＜10 KD）部分用于草鱼冷冻鱼糜的-20℃冻藏实验,分析其在延缓鱼糜蛋白冷冻变性及氧化变性方面的作用效果。1、实验首先对比了冷冻干燥法（方法1）和直接加热法（方法2）从草鱼鱼糜漂洗水中回收可溶性蛋白的回收率,并测定了各方法回收蛋白的酶解物的DPPH清除率IC50值。结果表明,方法2不仅保持了较高回收率（95.34%）;且其相应酶解物的DPPH清除率IC50值（3.77 mg/mL）与方法1（3.71 mg/mL）差异不显著（p＞0.05）。综合考虑操作方便性及成本,确定采用方法2为适宜的回收方法。2、直接加热法回收的蛋白匀浆后,进行风味蛋白酶酶解（加酶比例800 U/g,55℃,200r/min,4h）,而后利用10 KD超滤截留法获得两部分酶解物,即酶解物（＞10 KD）、酶解物（＜10 KD）。在此基础上经37℃、200 r/min条件下,糖基化反应2h（TGase加量900U/g、葡萄糖胺加量为氨糖:酶解物=9:1 W/W）,最终制得糖基化物)（＞10KD）、糖基化物（＜10 KD）。Tricine小肽电泳结果表明酶解物（＜10 KD）为分子量不同的肽的混合物,其主要成分出现在8.0 KD及5.8 KD附近,此外在通过电泳图可以看出10 KD膜包超滤的下清主要为分子量8.0 KD左右和5.0 KD左右的蛋白,此外在8.0 KD以下及5.0 KD以下还有部分弥散状分布的小蛋白或小肽,其糖基化物（＜10KD）分子量分布与此类似。抗氧化测定结果发现,当DPPH清除率及亚铁螯合率达到50%时,所需浓度均呈现为酶解物（＞10 KD）＞酶解物（＜10 KD）＞糖基化物（＜10KD）＞糖基化物（＜10KD）,即所需浓度最低的糖基化物（＜10 KD）的抗氧化活性最高。3、将0.3%（W/W）糖基化物（＜10 KD）添加到草鱼鱼糜中,于-20℃冻藏,即糖基化物组,并与商业抗冻剂组（4%蔗糖和山梨糖醇的1:1混合物）和对照组（超纯水）进行对比。1)分别于0、1、2、4、6、8周对各组取样,测定鱼糜品质相关指标:盐溶性蛋白含量、Ca2+-ATPase活性、总巯基含量、羰基含量、TBA值,结果表明糖基化组各项指标均优于商抗组及空白组;2)冻藏8周后测定各组鱼糜凝胶强度、扫描电镜观察凝胶内部超微结构,结果表明冻藏8周后相对于0点,各组鱼糜凝胶强度均显著下降（p＜0.05）,而此时糖基化组的鱼糜凝胶强度仍最高,其电镜结果也表现出凝胶交联更为均匀、致密、空洞小且少;3)于0、8周取样测定三组的滋味及气味,结果发现三组在气味滋味上均有所差异;4)非还原SDS-PAGE观察三组在0、1、2、4、6、8周各取样点的鱼糜蛋白降解变化,结果表明在120 KD、70～80 KD及40 KD附近,糖基化组和商业抗冻剂组的蛋白质条带降解程度得到缓解;5)傅里叶红外光谱结果表明糖基化物组鱼糜蛋白二级结构没发生变化,说明该组在冻藏期间蛋白结构稳定。