细胞功能多是由生物分子之间的弱相互作用引起的，它们包括：酶与底物之间，蛋白质与配体之间，蛋白质与蛋白质之间以及抗体与抗原。在生物体中，蛋白质是必不可少的生命物质，在生命的运动和发展延续中起着重要的作用。有关蛋白质构象、组成结构、以及和小分子相互作用的机理，是目前生命科学、化学和临床医学中共同关注和感兴趣的课题。近年来，由于医药学和生命科学的发展，研究小分子，尤其是具有药效的小分子与蛋白质的相互作用机理过程，对药代动力学认识和开发新药有极其重要的意义。自从电喷雾质谱问世以来，它已经成为一种检测气相中跟大分子相关的弱相互作用的有力工具。 许多事实表明磷酰胺及其酯类衍生物大多具有广泛的生物活性，在许多生理过程中起着非常重要的作用。黄酮类化合物与大分子的作用比较弱，作为有机磷小分子化合物，其磷酰酯类衍生物大多具有广泛的生物活性。本文将经改造的并较简化的Atheron-Todd反应扩大到黄酮和异黄酮的磷酰化结构改造上，选择了7-羟基黄酮，5，7-二羟基黄酮，成功合成了一系列新的磷酰化黄酮。 本文以现代生物质谱ESI，开展了4种磷酰化黄酮和黄酮的与α-乳白蛋白蛋白发生弱相互作用的研究，ESI质谱法的结果显示了4种磷酰化黄酮产物的确能够和α-乳白蛋白发生弱相互作用，它们跟α-乳白蛋白不同程度的结合，证明它们与α-乳白蛋白之间有着有较强的亲和力。而我们在相同的ESI质谱条件(甚至锥孔电压更低)下检测黄酮本身与α-乳白蛋白的弱相互作用，却未发现复合物的存在。确立磷酰基在分子与蛋白发生相互作用时的关键性的作用。提高锥孔电压其实就是提高了复合物的内能，使其变的不稳定。本文将取样孔的电压(锥孔电压)设置很高(接近120V)，而仍能观察到复合物的存在，这就说明，α-乳白蛋白与4种磷酰化黄酮形成的复合物的结合能相对较强。此事实更进一步证明了经过磷酰化修饰的黄酮的生物活性得到提高，也因而更有可能成为一种潜在的抑制剂。 除了α-乳白蛋白，本文还用荧光法研究了磷酰化黄酮与另外一种钙离子结合性蛋白——钙调素蛋白之间的弱相互作用。本文参考文献从牛脑、牛心中分别提