蛋白质三维 (3D) 结构数量近期的激增使得理解其结构与生物功能之间关系的需求变得愈加迫切了。本文致力于比较蛋白质主链的(-折叠片拓扑，识别侧链的组合，并将结构的运动性引入二级结构和构象，且用智能高分子催化剂来模拟酶活性部位的涨落。主链的拓扑是一种简化的蛋白质3D结构框架。对(-折叠片的拓扑进行描述具有简捷精炼的特点。我们提出一个用二维矩阵表示蛋白质(-拓扑的普适性比对方法，并对一些蛋白质结构重新进行分类，从而观察到不同的拓扑具有执行其特定功能的倾向。为了识别可能的侧链相互作用，统计分析的目的是发现氨基酸多元组 (包括二元组、三元组、四元组和五元组) 中频繁出现的组合。我们建立一个方程和图式，为在不同的氨基酸极性和丰度上预测所有的二元组和基于组氨酸的三元组中的侧链组合提供了机会。二级结构预测的准确率一般不超过75.%。我们计数出序列完全相同的蛋白质链中有15.9～38.1.%.的二级结构处于摆动性的不确定状态，只有平均73.18.%.的二级结构能被氨基酸序列所决定。这种摆动包括(-螺旋/环域和(-折叠股/环域的可逆变换。构象涨落是结构与功能之间的不可或缺的桥梁。序列全同蛋白质的立体叠合能显示出构象的涨落。对一个蛋白质反复的测定就好像给正在“变形着”的蛋白质实体拍摄了许多照片。X-晶体学也能像核磁共振那样产生蛋白质的“溶液结构”。构象涨落则可能与实现特定功能的结构密切相关。酶模拟已成为理解催化机制的有效方法。我们合成了既含有催化基团又含电响应基团的高分子催化剂。这些聚合物在无电场时吸纳水分子；在电场存在下则吐出水分子。交变电信号可引发催化剂内部活性洞穴“开”和“闭”往复转换。随着电刺激频率的增加反应速率常数将出现一个极大值。这一现象可被解释为活性部位的涨落促进了底物分子向催化剂核心的扩散，更重要的是，当电刺激的频率与催化剂/底物相互作用的固有频率相等时，催化循环将发生“共振”。这种共振效应可推论到酶催化的机制，蛋白质的构象被认为是处在每秒109次的涨落状态之中