【摘 要】
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生命是自然界最大的奥秘,多少世纪以来,无数科学工作者为揭开生命之谜做出了不懈的努力。地球上的生命体蛋白质中有20种氨基酸,除甘氨酸没有手性外,其他19种全都是L型;组成RN
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生命是自然界最大的奥秘,多少世纪以来,无数科学工作者为揭开生命之谜做出了不懈的努力。地球上的生命体蛋白质中有20种氨基酸,除甘氨酸没有手性外,其他19种全都是L型;组成RNA、DNA中的核糖全都是D型,这种现象叫做生命现象的手性对称破缺。1991年,著名物理学家萨拉姆(A. Salam)预言在某一临界温度下,D-氨基酸能发生二级相变,使得20种氨基酸分子的手性均一得以实现。有人通过一系列的实验发现确实有相变发生,但部分否定了萨拉姆(A. Salam)的预言——D型氨基酸二级相变成L型氨基酸,并通过对拉曼光谱的分析推测该相变与氨基的变化有关。本文对丙氨酸(最简单的手性氨基酸)晶体的拉曼光谱进行了研究,并对DL-丙氨酸的特征峰进行了细致分析。同时,本文得到了L和D缬氨酸晶体的变温偏振拉曼光谱。经D和L缬氨酸晶体的拉曼光谱对比研究,发现温度对氨基振动峰的影响很大并对氨基的三个氢键加以区分;而且发现D和L缬氨酸的氨基振动峰随温度变化的趋势有所不同:在270K时,一个向高频移动,一个向低频移动。温度是影响表面增强拉曼光谱的一个重要因素,因此本文研究了温度对缬氨酸SERS光谱的影响。经研究发现,峰的强度和数量随温度发生了很大变化。推测原因在于温度变化时,增强机制发生了转换。这为氨基酸晶体随温度变化的光谱特性研究提供了新的有效信息和新的研究思路。1
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