SB401蛋白是一种马铃薯花粉管特异表达的蛋白，其氨基酸序列中富含谷氨酸和赖氨酸。在此蛋白的氨基酸序列中有6个V-V-E-K-K-N/E-E不完全重复序列，此特征序列与动物微管结合蛋白MAPlB微管结合域的核心序列(K-K-E/N-E)类似。因此它可能是一种新的植物微管结合蛋白。通过体内以及体外实验发现：SB401蛋白具有体外结合微管，体内与微管共定位：同时研究发现SB401可以使微管成束：具有低浓度促进、高浓度抑制微管聚合双重调节作用，并且其促进作用在低温下更加明显，而抑制作用在高温下明显。除了结合微管之外，我们还发现SB401可以结合微管蛋白。此外，我们实验还证实了SB401可以结合微丝，使微丝形成微丝束；在SB401足够时可以同时结合微管和微丝，并将两者连接到一起，在SB401不足时，相比于微丝，SB401对微管有更高的亲和性，优先结合微管，使微管成束。这些结果表明SB40l是一种新的既可以结合微管又可以结合微丝的微管结合蛋白。 为了更进一步说明SB401蛋白的微管结合域，将其进行了片段化分析，发现含有6个特征序列的SB401中间片段(SB40l-M)具有全蛋白的类似功能：结合微管、使微管成束，同时可以促进微管聚合：而不含有特征序列的蛋白N端(SB401-N)虽然也可以结合微管，但没有使微管成束功能，体外对微管聚合有抑制作用。 通过序列分析发现，SB401的两个酪蛋白激酶Ⅱ磷酸化位点分别位于2个特征序列之内。体外实验证实SB401可以被酪蛋白激酶Ⅱ所磷酸化，磷酸化对SB401功能具有重要的调控作用：磷酸化抑制了SB401使微管成束能力，同时磷酸化的SB401对微管聚合有抑制作用，这些结果表明磷酸化负调控了SB401对微管的作用；但是磷酸化的SB401仍然可以使微丝成束。对不同片段蛋白进行磷酸化实验发现SB401的磷酸化部位主要存在于含有特征序列的SB40l-M片段。 为了研究MAP1B微管结合域的核心序列“K-K-E/N-E”在植物中是否普遍存在，在水稻基因组中进行序列比对，结果得到5个具有此特征序列的蛋白。同时，利用SB401抗体对烟草花粉以及百合花粉管总蛋白进行免疫印记发现，在两种植物花粉管总蛋白中都检测到一条特异性条带，在烟草其他组织总蛋白中没有检测到特异性条带：利用此抗体对烟草、百合花粉管进行免疫荧光实验发现在这两种植物花粉管中都存在沿微管呈点状分布的结构，我们推测在烟草以及百合中可能存在与SB401蛋白同源的微管结合蛋白。结合另外一种具有K-K-E/N-E特征序列微管结合蛋白MAP18以及本论文研究结果，我们推测在植物中具有K-K-E/N-E特征序列的蛋白都属于微管结合蛋白的候选蛋白，对植物微管结合蛋白的研究具有重要意义。