近年来，随着信息技术的快速发展，分子动力学模拟成为研究生物大分子结构、功能、性质的重要方法之一。它可以从原子水平，相当长的时间尺度对生物大分子以及复杂生物体系进行分子动力学模拟，为实验提供更加深入的阐释和指导。本论文用分子动力学模拟方法就几种蛋白的结构和性质进行对比分析。这些体系有：结构极其相似的极端嗜热核糖结合蛋白和嗜热蛋白的热力学稳定性的对比分析、研究点突变(108Met→108Leu)对树胶醛糖结合蛋白与配体作用影响的比较、色氨酸抑制蛋白和其突变体展现出的长程相互作用的对比。具体工作如下：1.分子动力学模拟极端嗜热核糖结合蛋白的嗜热机理在常温（300K）和各自的最佳活性温度时，分别对极端嗜热核糖结合蛋白Thermoanaerobacter tengcongensis ribose binding protein (tteRBP)和嗜热核糖结合蛋白Escherichia coli ribose binding protein (ecRBP)分子进行动力学模拟，结果表明，两个蛋白在常温和最佳活性温度下分别保持整体分子的结构稳定，但分子内部的协调运动不同。通过两个蛋白在常温和最佳活性温度的结构分别对比显示，极端嗜热结合蛋白有更强的侧链相互作用和分子柔性，能以更合理的构象适应环境。2.研究点突变(108Met→108Leu)对树胶醛糖结合蛋白与配体作用影响对树胶醛糖结合蛋白(ABP)、ABP结合树胶醛糖复合物、ABP结合半乳糖复合物和它们各自的突变体分别进行60ns的分子动力学模拟。试图从原子水平解释配体结合能力明显差异的原因。模拟结果表明：108号残基突变前后，等排电子体的两个氨基酸残基使蛋白与配体间的范德华相互作用发生明显变化，且导致蛋白的内部运动也发生变化，进而影响蛋白与配体的相互作用，进一步分析表明突变前后的蛋白构象变化都趋向于两个结构域张开，配体的结合能减缓张开程度。3.色氨酸抑制蛋白和其突变体展现出的长程相互作用的对比分子动力学模拟和anisotropic thermal diffusion dynamics (ATD)模拟色氨酸抑制蛋白和其突变体的动力学特性，发现色氨酸抑制蛋白和其突变体都有源于残基75的信号传递，而且突变体信号传递更强。这种信号传递就是长程作用，TrpR和mTrpR同时存在长程作用，实验上通过对比发现了这种作用，它不是突变赋予的，是本身固有的。75号残基的突变增强了信号传导能力，使人们通过实验发现了这种长程作用。而且二者的信号传递过程差别明显，这就使得不同残基对整个蛋白的影响通过有差别的方式传递出去，从而影响蛋白的内部分子动力学和侧链相互作用等等。常规动力学模拟也对二者不同的蛋白内部分子运动、柔性、侧链相互作用等做了验证。同时两个突变残基75在信号传递过程中作用相同。