目的：以蝰蛇（缅甸亚种）蛇毒干粉为研究对象，分离出一个具有凝血活性的组分Fla，并对其凝血特点和机制进行了初步探讨。　　 方法：经过CM-Sephadex C-50阳离子交换层析，Sephadex G-75凝胶层析及在Akta蛋白快速纯化系统上应用 TSK-G2000 SWx1柱分离得到一个具有凝血活性的组分Fla。以质谱测定其分子量，等电聚焦电泳测定等电点。用Williams和Esnouf的方法测定Fla对人贫血小板血浆的凝血作用，用特异性底物法研究Fla对凝血因子X（FX）和凝血酶原的激活作用。按Rong Gao和Manjunatha的方法研究Fla对纤维蛋白原作用；用纤维平板法研究Fla对纤维蛋白的降解作用；并测定不同温度、不同pH，以及不同抑制剂对Fla促凝血活性的影响；采用PE公司的ABI491A仪器测定FlaN端20个氨基酸的序列。　　 结果：经三步分离得到Fla，其血液凝固时间为290±5 s/31.25μg（n=3）。由1 g粗毒得到10.75 mgFla，最终的回收率为1.1％。分子量为32，589 Da，等电点为7.2。染色检测显示Fla为糖蛋白。Fla可激活凝血因子X，但不能激活凝血酶原，不能降解纤维蛋白原和纤维蛋白。Fla发挥促凝效应的适宜pH为7.0～8.0，适宜温度为30～50℃；EDTA可以抑制Fla的活性，而PMSF对其活性无影响。Fla的N端序列为NH2-V-I-G-G-D-E-C-N-I-N-E-H-P-F-L-A-L-M-Y-Y。　　 结论：蝰蛇（缅甸亚种）蛇毒经过CM-Sephadex C-50阳离子交换层、Sephadex75凝胶层析、在Akta快速蛋白纯化系统上用 TSK-G2000 SWx1柱再次凝胶层析分离得到具有促凝作用的Fla，为单链糖蛋白，金属蛋白酶，其分子量为32，589 Da，等电点为7.2左右；其促凝活性与激活FX相关；Fla促凝活性的适宜pH为7.0～8.0，适宜温度为30～50℃；N端20个氨基酸的序列为NH2-V-I-G-G-D-E-C-N-I-N-E-H-P-F-L-A-L-M-Y-Y。