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畜禽血液由于色泽的不稳定性使其利用受到限制,不仅造成资源的浪费而且污染环境,因此,提高血红蛋白稳定性是提高畜禽血液综合利用的重要途径之一。本研究以猪血红蛋白浓缩物(Hbc)为主要研究对象,考察赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)和游离铁对 Hbc理化性质(色泽、血红蛋白不同形态含量、游离铁含量)的影响规律;并运用查实扫描量热仪(DSC)、圆二色谱仪(CD)和傅里叶红外光谱仪(FT-IR)分析、探讨Hbc的变化机制。研究结果表明如下: 1.添加2％~4%的Lys、Arg及His均可显著提高Hbc的L*值、a*值、b*值和氧合血红蛋白(HbO2)的含量(P<0.05);添加1~3μg/mL游离铁使Hbc色泽和HbO2含量显著下降(P<0.05),表明氨基酸能抑制血红蛋白氧化,提高血红蛋白稳定性,游离铁能促进血红蛋白氧化,使其色泽稳定性下降。 2.贮藏期间,添加2%氨基酸样品组和氨基酸/铁复合样品组的L*值、a*值、b*值和HbO2的含量均显著高于对照组(P<0.05)和Fe3+的样品组;游离铁含量显著低于对照组和Fe3+的试验组(P<0.05),表明氨基酸可有效抑制铁对血红蛋白的氧化,提高血红蛋白的稳定性,同时表明氨基酸与游离铁发生了反应抑制了铁对血红蛋白的氧化作用。 3.与对照组相比,添加氨基酸和Fe3+(无论单独添加还是复合添加)的样品组的血红蛋白特征吸收峰并未发生改变,表明在室温下氨基酸并未与血红蛋白发生络合,氨基酸稳定血红蛋白是通过其他途径。 4.2%氨基酸样品组和氨基酸/铁复合样品组的变性温度显著低于对照组(P<0.05),与对照组相比,Fe3+样品组则并未出现显著性差异(P>0.05)。 5.与对照组和Fe3+处理组相比,2%氨基酸的样品组和氨基酸/铁复合的样品组显著提高了α-螺旋结构的含量(P<0.05),有助于Hbc结构的稳定。 6.相比于游离氨基酸,氨基酸铁复合物的γcoo(s)、γcoo(s)、δNH、γNH、γcoo(as)和γC-N-C的频率都发生了改变,表明Lys通过-NH2和-COO-基团与铁离子形成双配位基的络合物。同样,Arg、His也通过-NH2和-COO-基团与铁离子形成双配位基的络合物,进一步证实氨基酸有效地减少 Hbc中的游离铁是通过与游离铁发生络合反应,使游离铁含量降低,对蛋白质的氧化作用减弱。