Hepcidin是一种富含半胱氨酸的小分子抗菌肽，在生物体内起着抗菌和调节铁离子代谢的双重功能。研究发现在低等脊椎动物体内存在很多hepcidin的同源体，它们有着相似的结构，成熟的hepcidin由20～25个氨基酸组成，分子内有8个高度保守的半胱氨酸残基相互配对形成了4对二硫键。在硬骨鱼中，hepcidin具有很高的多样性，这可能与其生活的复杂多变的水环境有关。南极水域是地球上温度最低、氧含量最为丰富的水域，常年生活在南极水域里的南极鱼针对这一极端的环境做出了一系列的适应性进化，这里我们主要研究了南极鱼notothenioid的hepcidin基因的多样性，及其对寒冷环境的适应性进化，并对其功能进行了初步的研究。南极鱼notothenioid的hepcidin至少有4种不同的突变体(variants)，形成了两种截然不同的结构类型，第一类hepcidin，为了方便我们称之为8cys_hepcidin由3种不同的突变体组成，他们与以往发现的hepcidin一样都有着8个半胱氨酸残基的相似组成，而第二类的hepcidin，我们称之为4cys_hepcidin，则与以往已知的hepcidin都不同，仅仅含有4个半胱氨酸残基，这4个半胱氨酸残基两两配对，形成2对分子内二硫键，通过dN/ds比值的分析和基于site-specific模型的似然比值检验(Likelihood Ratio Test)发现南极鱼notothenioid成熟的hepcidin编码区有显著的正选择，表明南极鱼hepcidin基因表现出了对环境的适应性进化。利用基因组PCR和Southern杂交鉴定发现4cys hepcidin只特异的存在于南极鱼中，而在非南极鱼(non-Antarctic taxa)中则没有发现，表明了这种分子内半胱氨酸残基数目的减少是对南极极端环境的一种适应机制。另外我们在另一种生活于南极水域的eelpout中也发现了一种含有4个半胱氨酸残基的hepcidin，而eelpout和南极鱼notothenioid在分类学上分属于不同亚目，是一类相差较远的物种，利用Neighbor-Joining方法建树分析发现eelpout的hepcidin虽然同样仅含有4个半胱氨酸残基，但和notothenioid的4cys hepcidin有着不同的起源，这也进一步说明了hepcidin中半胱氨酸残基数目的减少确实是对寒冷环境的一种适应性进化。