蛋白质的生物功能与其氨基酸残基的空间构象密切相关，而这些构象易于受到环境温度影响发生变化。研究蛋白质在制备、生产、储存和运输过程中的结构变化及失活机制对蛋白质药物的安全使用具有重要价值。目前用于蛋白质结构和功能研究的检测技术主要有色谱法和光谱法等。色谱法检测手段虽明确，但需要繁琐的预处理过程；光谱法如紫外和拉曼等一般只能反映特定基团或芳香族侧链所处环境的结构信息，缺乏直接提供对蛋白质功能起决定作用的分子整体构象和分子间作用信息的能力。研究发现反映蛋白质结构和构象的分子集体结构转动能位于太赫兹波段，太赫兹时域光谱技术测量可得到样品的复介电谱，直接反映与分子结构密切相关的分子偶极极化响应。太赫兹介电谱对分子结构变化非常敏感，分析介电弛豫过程可以了解分子运动的特征时间，获得与分子结构及运动相关的大量信息。本文研究了固体胶原蛋白和牛血清蛋白在低温过程、升温过程及其加热变性前后的太赫兹介电谱；利用生物分子的介电弛豫理论建立介电谱模型，获得蛋白质的介电弛豫时间和活化能，分析了蛋白质的构象变化受温度影响的变化规律。本文的研究工作和创新点主要包括：(1)利用太赫兹时域光谱技术对固体胶原蛋白和牛血清蛋白进行了低温和升温过程中的介电谱测量。低温利用液氮来调节，室温及以上利用电阻丝加热，温度控制范围为90K~390K。另外还分别对自然态和加热处理后结构态的两种固体蛋白质进行了室温下的太赫兹介电谱测量，蛋白质的加热处理温度为110℃。并利用差示扫描量热仪(DSC)和傅里叶变换红外光谱仪(FTIR)对两种状态下的蛋白质进行了测量。(2)利用介电谱理论建立的一阶Debye模型，拟合固体胶原蛋白和牛血清蛋白在低温和升温过程中测量得到的太赫兹介电谱，获得相应的介电弛豫时间，研究发现介电弛豫时间随着温度的升高逐渐变大，与温度变化引起的固体蛋白质分子内部构象的解折叠过程相对应，得到了蛋白质构象变化受温度影响的渐变过程。弛豫时间随温度变化满足介电性质的温度依存性，符合Arrhenius方程，由此拟合获得胶原蛋白在低温、升温过程中的活化能分别为3.32×10~3J/(K·mol)和5.53×10~3J/(K·mol)；牛血清蛋白在低温、升温过程中的活化能分别为1.16×10~3J/(K·mol)和6.52×10~3J/(K·mol)。此能量不仅可以作为衡量蛋白质稳定性强弱的指标，还可以定量地表征固体蛋白质加热变性过程的难易程度。(3)利用一阶Debye模型拟合固体蛋白质在自然态和加热后结构态的室温太赫兹介电谱，获得相应的介电弛豫时间，发现变性后的蛋白质吸收系数和折射均减小，弛豫时间变大。DSC测得加热后蛋白质的变性曲线上没有出现吸热峰，可知蛋白质已发生完全变性，而红外光谱法并不能检测出蛋白质是否发生变性，两种方法的测量结果进一步验证了太赫兹介电谱对蛋白质受温度影响结构和构象变化的敏感响应。