G蛋白偶联受体是一类具有七次跨膜端结构的膜蛋白。作为最大的一类细胞表面受体家族,它在某些病理生理过程中有着举足轻重的地位。1980年,De Lean和Lefkowitz等提出了三元复合体模型,揭示了G蛋白偶联受体的工作机制,为研究不同类型的配体-受体相互作用奠定了理论基础。本研究以两种G蛋白偶联受体:趋化因子类似物受体1和人甲酰肽受体2为研究对象,探究它们不同配体与受体之间的相互作用,以及其对于下游信号转导的影响。我们发现两个受体共有的一种配体,淀粉样蛋白β的1-42位肽段,能够调节受体的正位激动剂产生的效应。这种调节并非简单的增强或减弱,而是在该配体低浓度时增强,高浓度时又减弱的双相调节。在进一步的研究中,我们发现这种调控是因为淀粉样蛋白β的1-42位肽段能够改变受体激动剂的亲和力和效能,因此确认这是一种变（别）构调节现象。我们还发现人甲酰肽受体2的另一个配体,AC2-26,也能够双相调节激动剂的亲和力和效能。它的作用方向恰好与淀粉样蛋白β的1-42位肽段相反。这种配体特异性的变构调节现象对于下游的部分磷酸化信号通路也能产生不同的影响。通过应用不同的量化模型进行分析,我们认为这种现象提示了它符合一个受体上有两个变（别）构位点的模型。