有机阴离子转运多肽（organic anion transporting polypeptides，OATPs)属于溶质转运体（solute carrier，S L C)超家族，是一类重要的跨膜摄取转运体，以非Na+和ATP依赖方式参与内源物（胆汁酸、胆红素、前列腺素、甲状腺激素和留体激素结合物）、药物及毒物转运，对药物在体内吸收、分布、代谢和排泄起重要作用。OATPs超家族成员2B1(OATP2B1)主要分布于胎盘、肝脏、乳腺、大脑和小肠，能介导内源性底物及药物摄取进入细胞。色氨酸残基存在广泛的分子间相互作用，包括阳离子-n、以及芳香环堆叠的相互作用，这些分子间相互作用可能对含芳香环的OATP底物的结合或OATP远端部分之间的相互作用有贡献。有研宄表明OATP1B1跨膜结构域6(T M6)上两个相邻的色氨酸残基（Trp258和Trp259)对其转运功能有重要影响。此外，已经有文献报道OATP1A2上TM6相邻色氨酸残基（Trp245和Trp246)对转运体在细胞质膜上的表达起着非常重要的作用。　　本研究考察了OATP2B1中六个色氨酸残基对其功能和表达的影响。将六个色氨酸残基都突变为丙氨酸（W272A、W276A、W277A、W523A、W611A和W629 A)，并对突变后功能进行考察，结果显示其中四个位点（W272、W276、W277和W611)突变后其功能显著降低。其中W272、W276和W277位于细胞外环3和TM6的交界处的OATP超家族标签序列内，三个位点都是高度保守的。我们的研宄结果显示，上述三个色氨酸残基突变后功能降低主要是由于蛋白表达水平的降低，表明这三个位点色氨酸残基可能影响了转运体定向到质膜。根据OATP2B1的结构模型，611位点位于TM11的中间位置，在丙氨酸替换后功能几乎完全丧失。但是611位点突变后细胞表面蛋白表达水平仍维持在约野生型OATP2B1的80％，因此我们推测OATP2B1上W611A突变功能的显著降低是由于OATP2B1转运活性的降低而引起的。以上研宄结果表明，OATP2B1上色氨酸残基对其功能和表达有显著影响，并且位于不同位置的残基作用并不相同。