精胺和亚精胺属于多胺类分子，精胺/亚精胺N1-乙酰基转移酶(SSAT)将乙酰辅酶A的乙酰基转移到精胺和亚精胺N1位上，乙酰化的精胺和亚精胺被进一步代谢，从而稳定调节体内多胺的水平。通过卤素快速冷冻法，解析了重组人精胺/亚精胺N1-乙酰基转移酶(hSSAT)分辨率为2.3A的晶体结构。hSSAT是二体分子，单体分子的结构由核心结构和独立的C端结构所构成。两个单体分子通过C端交换的方式形成稳定紧凑的二体结构。hSSAT核心结构的结构类型属于转移酶家族，通过一级序列比对和三维结构的比较，发现在CATH结构分类数据库中，没有与hSSAT序列同源性的蛋白存在，说明hSSAT代表了转移酶家族一个全新的序列家族，并是该家族的第一个结构。通过与酵母组蛋白乙酰基转移酶Hpa2结构的比较，结合前人的生化实验结果，推测了hSSAT的乙酰辅酶A结合位点和多胺的结合位点。同时结构分析发现hSSAT的C末端对hSSAT的结构稳定以及底物的结合非常重要。比较hSSAT结构与序列同源的蛋白SSAT2的晶体结构，发现SSAT2的底物结合位点电荷分布及空间大小与hSSAT的底物结合位点的完全不同，说明多胺不是SSAT2最适底物。hSSAT结构显示其属于转移酶超家族GNAT转移酶亚家族折叠类型，通过序列分析，92个hSSAT的同源蛋白都应该划入GNAT家族。作为癌症等重要疾病相关的hSSAT，其晶体结构的解析有利于对其功能更好的了解，同时为进一步深入研究hSSAT和开发针对性的药物提供了坚实的基础。　　 磷酸化苏氨酸裂解酶家族是三型分泌系统分泌的一类效应蛋白，作用于MAPK信号通路ERK1/2、p38、JNK。磷酸化苏氨酸裂解酶将双磷酸化底物上的苏氨酸的磷酸基团去除，同时在Cβ-Ca之间形成双键。通过Se-SAD方法解析了来自沙门氏菌的磷酸化苏氨酸裂解酶SpvC的晶体结构。SpvC的晶体结构是紧凑的a/β折叠结构，采取了全新的折叠模式，含有9个a螺旋和7个β片(图3.1B)。整体结构呈新月形。通过结构比较，我们推测了磷酸化苏氨酸裂解酶的催化机制。磷酸化苏氨酸裂解酶SpvC的N端二十多个氨基酸在结构中是无规的，然后缺失实验发现，缺失N端结构的磷酸化苏氨酸裂解酶不能有效地结合蛋白底物。经典的与MAPK蛋白作用的蛋白是通过保守的KIM motif与MAPK作用，而且KIM具有保守的作用方式，通过与保守的作用方式的比较，发现磷酸化苏氨酸裂解酶与蛋白底物结合采取了一种全新的结合方式。磷酸化苏氨酸裂解酶在从动物到植物的致病菌中高度保守，说明其与宿主细胞靶蛋白的作用对致病菌是至关重要的，本文解析的晶体结构对深入研究效应蛋白磷酸化苏氨酸裂解酶的生化机理有着重要的意义。　　 通过Se-MAD方法测定了了福氏志贺氏菌铜离子平衡蛋白(CutC)的晶体结构。CutC晶体结构中每个不对称单位中含有两个分子，两个单体由一个非晶体学二次轴所联系。每个单体分子由8段a螺旋、10段β片、2段310螺旋以及它们之间的连接肽段所构成，单体结构的折叠方式属于TIM模式，二体分子之间相互作用主要通过静电相互作用和氢键作用。CutC结构现被CATH，SCOP归为一个新的超家族新超家族，CutC晶体结构为该新超家族的第一个被报道的结构。通过对结构的分析，对CutC的铜离子可能结合位点进行了讨论，提出了铜离子可能的结合方式。　　 根据实验经验，我们设计了一种动态接种法。动态接种法是一种非平衡系列接种法，其将晶种直接接入到“新”的完全未与池液平衡或未完全平衡的结晶溶液中。该法根据操作的晶种对象也可分为两类：一个是动态微接法，另一个是动态大接法。动态接种法操作相对简单，已经成功应用于多个蛋白的晶体优化过程中，效果良好。动态接种法可以和常规优化组合使用。动态接种法对于生长速度比较快的蛋白晶体具有一定优势，晶种的质量、蛋白浓度、沉淀剂浓度、添加剂、缓冲液等因素都可能影响动态接种法的实验结果。